CNRS - AIX MARSEILLE UNIV : UMR7257

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Désordre Structural et Reconnaissance Moléculaire

Responsable Sonia LONGHI

Dernières Publications

  1. Identification of a Region in the Common Amino-terminal Domain of Hendra Virus P, V, and W Proteins Responsible for Phase Transition and Amyloid Formation (2021) Salladini E, Gondelaud F, Nilsson JF, Pesce G, Bignon C, Murrali MG, Fabre R, Pierattelli R, Kajava AV, Horvat B, Gerlier D, Mathieu C, Longhi S. Biomolecules 11(9) 1324 PMID:34572537
  2. Insights into the evolutionary forces that shape the codon usage in the viral genome segments encoding intrinsically disordered protein regions. (2021) Kumar N, Kaushik R, Tennakoon C, Uversky VN, Longhi S, Zhang KYJ, Bhatia S. Brief Bioinform in press PMID:33866372
  3. Comprehensive Intrinsic Disorder Analysis of 6108 Viral Proteomes: From the Extent of Intrinsic Disorder Penetrance to Functional Annotation of Disordered Viral Proteins (2021) Kumar N, Kaushik R, Tennakoon C, Uversky VN, Longhi S, Zhang KYJ, Bhatia S. J Prot Res 20 2704-2713 PMID:33719450
  4. Structural and Functional Characterization of the ABA-Water Deficit Stress Domain from Wheat and Barley: An Intrinsically Disordered Domain behind the Versatile Functions of the Plant Abscissic Acid, Stress and Ripening Protein Family (2021) Yacoubi I, Hamdi K, Fourquet P, Bignon C, Longhi S. Int J Mol Sci 22 2314 PMID:33652546
  5. Structural and dynamics analysis of intrinsically disordered proteins by high-speed atomic force microscopy. (2021) Kodera N, Noshiro D, Dora SK, Mori T, Habchi J, Blocquel D, Gruet A, Dosnon M, Salladini E, Bignon C, Fujioka Y, Oda T, Noda NN, Sato M, Lotti M, Mizuguchi M, Longhi S, Ando T. Nat Nanotechnol 16 181-189 PMID:33230318
  6. Liquid-Liquid Phase Separation by Intrinsically Disordered Protein Regions of Viruses: Roles in Viral Life Cycle and Control of Virus Host Interactions (2020) Brocca S, Grandori R, Longhi S, Uversky V. Int J Mol Sci 21 9045 PMID:33260713
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L’objectif du groupe est l’identification, la caractérisation et l’élucidation du rôle fonctionnel de protéines (ou régions protéiques) intrinsèquement désordonnées dans des systèmes biologiques pertinents en terme de santé humaine. En particulier, l’équipe s’intéresse aux protéines du complexe réplicatif de virus pathogènes humains majeurs, tels que le virus de la rougeole et le virus Nipah.

Au cours de ces quinze dernières années, le paradigme « structure-fonction » a été remis en cause par la découverte des protéines intrinsèquement désordonnées (IDPs), à savoir des protéines dépourvues de structure secondaire et tertiaire stables en conditions physiologiques de pH et salinité et en l’absence d’un partenaire ou ligand. Cependant, elles sont fonctionnelles et très répandues dans le monde du vivant. Le groupe a joué un rôle clé en découvrant que la nucléoprotéine (N) et la phosphoprotéine (P) du virus de la rougeole possèdent de longues régions désordonnées (jusqu’à 250 résidus), et a ensuite étendu ces résultats aux protéines N et P des virus Nipah et Hendra, deux pathogènes humains de classe 4. Cette découverte ouvre de nombreuses perspectives intéressantes d’un point de vue fondamental mais aussi d’un point de vue thérapeutique. L’originalité et les points forts de ces travaux sont liés à leur multidisciplinarité de par l’intégration des approches bioinformatiques, biochimiques, biophysiques et structurales.

Les travaux s’articulent autour de quatre axes :

  • Elucidation du rôle fonctionnel du désordre structural au sein de la machinerie réplicative des paramyxovirus, ainsi que son importance dans les interactions virus-cellule hôte.
  • Elucidation des mécanismes moléculaires du repliement couplé à l’interaction.
  • Elucidation des mécanismes moléculaires et de l’impact fonctionnel des phénomènes de séparations ou transitions de phase et de la formation de fibres de types amyloïdes par des protéines virales.

Christophe BIGNON
Frank GONDELAUD
Sonia LONGHI
Juliet NILSSON
Giulia PESCE
Ketty TAMBURRINI

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