Désordre structural et reconnaissance moléculaire

Articles de cette rubrique

• Désordre structural et reconnaissance moléculaire

  21 février 2012, par Sonia LONGHI

  L’équipe s’intéresse à l’identification, la caractérisation et l’élucidation du rôle fonctionnel de régions désordonnées au sein de protéines pertinentes en termes de santé humaine.

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• Partenariat moléculaire du domaine C-terminal _NTAIL intrinsèquement désordonné du virus de la Rougeole

  22 février 2012, par Sonia LONGHI

  Elucidation des mécanismes moléculaires de l’interaction NTAIL-PXD du virus de la rougeole Personnes impliquées : J. Habchi (Doctorant), D. Blocquel (Doctorant), A. Gruet (AI, CDD, Etudiant EPHE) L’interaction entre le domaine C-terminal désordonné de la nucléoprotéine (NTAIL) du virus de la rougeole (MeV) et le domaine X de la phosphoprotéine (PXD) a été l’objet de nombreuses études au cours de ces dernières années (, , , , , , , , )Dans leur ensemble, ces études ont montré que i) la majorité de (...)

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• Désordre structural et partenariat moléculaire des régions intrinsèquement désordonnées de la nucléoprotéine et de la phosphoprotéine des Henipavirus

  22 février 2012, par Sonia LONGHI

  Personnes impliquées : J. Habchi (Doctorant), D. Bloquel (Doctorant), A. Gruet (AI, CDD, Etudiant EPHE) Les virus Nipah et Hendra sont des pathogènes humains majeurs qui ont fait leur apparition récemment. L’organisation unique de leur génome et leur large gamme d’hôtes ont conduit à leur classification dans le genre Henipavirus qui représente le seul genre zoonotic dans la famille Paramyxoviridae. Chez l’homme, ils sont responsables d’encephalites avec un taux de mortalité très élevé. Leur haute (...)

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• Bases moléculaires de la spécificité et affinité dans la reconnaissance de partenaires par les protéines intrinsèquement désordonnées (PIDs)

  22 février 2012, par Sonia LONGHI

  Personnes impliquées : A. Gruet (AI, CDD, Etudiant EPHE), A. Vassena (Etudiant Master2, Erasmus, Universita’ degli Studi Milano-Bicocca), M. Dosnon (Etudiante Master2, BBSG, Université d’Aix-Marseille). Une des propriétés les plus fascinantes des PIDs est leur capacité à reconnaître des partenaires multiples tout en conservant une forte spécificité et très souvent une bonne affinité (avec des KD dans la gamme du nM-µM). Afin de comprendre les déterminants moléculaires de la spécificité et de l’affinité (...)

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• Développement de MeDor, un metaserveur pour la prédiction du désordre chez les protéines

  22 février 2012, par Sonia LONGHI

  En collaboration avec le groupe de Bruno Canard au sein de l’AFMB, nous avons développé MeDor, un metaserveur pour la prédiction du désordre chez les protéines [1]. Ce serveur accélère considérablement le processus d’analyse des séquences protéiques puisqu’il permet l’analyse simultanée d’une séquence par plusieurs prédicteurs de désordre. Ce programme fournit un output graphique (voir Figure 8 pour un exemple) qui peut être annoté, sauvé, imprimé et utilisé à des fins de publication. Le programme est (...)

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• L’Equipe SL

  22 février 2012, par Lorenzo BARONTI, Matilde BELTRANDI, David BLOCQUEL, Anthony DOIZY, Marion DOSNON, Jessica EL RAYES, Jenny ERALES, Sonia LONGHI

  L’équipe Sonia LONGHI (DR2, CNRS) Responsable Jenny ERALES (Post Doc, FRM) David BLOCQUEL (Doctorant, 3ème année) Anthony DOIZY (Doctorant, 3ème année, thèse en cotutelle avec le Prof. Marina LOTTI, Universita’ degli Studi Milano-Bicocca, Italie) Marion DOSNON (Doctorante, 1ère année, Université d’Aix-Marseille) Matilde BELTRANDI (Etudiante Master2 Erasmus) Lorenzo BARONTI (Etudiant de Master2 Erasmus) Jessica EL RAYES (Etudiante de Master2) Collaborations AFMB Hervé DARBON (...)

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• Les publications de l’équipe SL

  22 février 2012

  2013Assessing induced folding within the intrinsically disordered C-terminal domain of the Henipavirus nucleoproteins by site-directed spin labeling EPR spectroscopy. (2013) Martinho M, Habchi J, El Habre Z, Nesme L, Guigliarelli B, Belle V, Longhi S J Biomol Struct Dyn 31 453-71 PMID:22881220 2012Monitoring structural transitions in IDPs by site-directed spin labeling EPR spectroscopy. (2012) Habchi J, Martinho M, Gruet A, Guigliarelli B, Longhi S, Belle V Methods Mol Biol 895 361-86 (...)

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