Dernières Publications
- Comparative mapping of selected structural determinants on the extracellular domains of cholinesterase-like cell-adhesion molecules (2020) Comoletti D, Trobiani L, Chatonnet A, Bourne Y, Marchot P. Neuropharmacol in press PMID:33166544
- The neuroligins and the synaptic pathway in Autism Spectrum Disorder (2020) Trobiani L, Meringolo M, Diamanti T, Bourne Y, Marchot P, Martella G, Dini L, Pisani A, De Jaco A, Bonsi P. Neurosci Biobehav Rev 119 37-51 PMID:32991906
- Biochemical characterization of a glycosyltransferase Gtf3 from Mycobacterium smegmatis: a case study of improved protein solubilization (2020) Bakli M, Karim L, Mokhtari-Soulimane N, Merzouk H, Vincent F. 3 Biotech 10 436 PMID:32999813
- The Ig-like domain of Punctin/MADD-4 is the primary determinant for interaction with the ectodomain of neuroligin NLG-1 (2020) Platsaki S, Zhou X, Pinan-Lucarre B, Delauzun V, Tu H, Mansuelle P, Fourquet P, Bourne Y, Bessereau J-L, Marchot P. J Biol Chem 295 16267-16279 PMID:32928959
- Snapshots of ADP-ribose bound to Getah virus macro domain reveal an intriguing choreography (2020) Ferreira-Ramos AS, Sulzenbacher G, Canard B, Coutard B. Sci Rep 10 14422 PMID:32879358
- Report from the 26th Meeting on Toxinology, "Bioengineering of Toxins", Organized by the French Society of Toxinology (SFET) and Held in Paris, France, 4-5 December 2019. (2020) Marchot P, Diochot S, Popoff MR, Benoit E. Toxins 12 31 (pp 1-30) PMID:31947870
- An evolutionary perspective on the first disulfide bond in members of the cholinesterase-carboxylesterase (COesterase) family: Possible outcomes for cholinesterase expression in prokaryotes. (2019) Chatonnet A, Brazzolotto X, Hotelier T, Lenfant N, Marchot P, Bourne Y. Chem Biol Interact 308 179-184 PMID:31100280
Nos projets de recherche concernent l’architecture moléculaire et les mécanismes fonctionnels d’enzymes agissant sur les glycanes (CAZymes), de senseurs de domaines et de lectines, ainsi que d’enzymes, récepteurs et molecules d’adhésion cellulaire d’intérêt neurobiologique.
Les CAZymes gouvernent l’hydrolyse, la conversion ou reconnaissance de glycanes issus de glycoconjugués d’origines très variées comme les animaux, les champignons, les plantes et bactéries. Ces composés sont impliqués dans la majorité des processus biologiques fondamentaux tels que le développement, la fécondation, le contrôle qualité lors du repliement des protéines, la reconnaissance hôte-pathogène, la réponse immunitaire, et peuvent être associés à des maladies telles que les maladies métaboliques neurodégénératives. En collaboration avec l’équipe “Glycogénomique”, nous nous focalisons sur certaines familles de glycosides hydrolases d’intérêt pour des applications biomédicales ou biotechnologiques.
Nous nous intéressons également à la fonction, aux propriétés de reconnaissance et à la structure de récepteurs et molécules d’adhésion impliqués dans la formation et le fonctionnement des systèmes nerveux central et périphériques, avec un intérêt particulier pour leurs relations structure-fonction, leur spécificité de reconnaissance des partenaires et ligands, leur dynamique conformationnelle et leur régulation fonctionnelle. Dans ce contexte, nos molécules modèles sont l’enzyme acétylcholinestérase et le domaine extracellulaire du récepteur nicotinique à l’acétylcholine, deux protéines pour lesquelles certaines anomalies d’origine génétique ou dysfonctionnements sont corrélées à des maladies neuro-dégénératives, ainsi que les neuroligines, des molécules d’adhésion cellulaire structuralement (mais pas fonctionnellement) apparentées à l’acétylcholinesterase, et pour lesquelles certaines mutations sont associées à des maladies neuro-développementales.
Notre approche méthodologique requiert l’expression quantitative de protéines recombinantes solubles dans des systèmes procaryotes ou eucaryotes et l’utilisation d’approches complémentaires en biochimie et biophysique pour leur caractérisation fonctionnelle et structurale.