CNRS - AIX MARSEILLE UNIV : UMR7257

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Glycogénomique

Responsable Bernard HENRISSAT

Dernières Publications

  1. Inverting family GH156 sialidases define an unusual catalytic motif for glycosidase action. (2019) Bule P, Chuzel L, Blagova E, Wu L, Gray MA, Henrissat B, Rapp E, Bertozzi CR, Taron CH, Davies GJ. Nat Commun 10 4816 PMID:31645552
  2. At the nexus of three kingdoms: the genome of the mycorrhizal fungus Gigaspora margarita provides insights into plant, endobacterial and fungal interactions. (2019) Venice F, Ghignone S, Salvioli di Fossalunga A, Amselem J, Novero M, Xie X, SEdzielewska Toro K, Morin E, Lipzen A, Grigoriev IV, Henrissat B, Martin FM, Bonfante P. Environ Microbiol in press PMID:31621176
  3. The functional and structural characterization of Trichoderma reesei dehydrogenase belonging to the PQQ dependent family of Carbohydrate-Active Enzymes Family AA12. (2019) Turbe-Doan A, Record E, Lombard V, Kumar R, Levasseur A, Henrissat B, Garron ML. Appl Environ Microbiol in press PMID:31604773
  4. Comparative genomic analyses reveal diverse virulence factors and antimicrobial resistance mechanisms in clinical Elizabethkingia meningoseptica strains. (2019) Chen S, Soehnlen M, Blom J, Terrapon N, Henrissat B, Walker ED. PLoS One 14 e0222648 PMID:31600234
  5. Discovery of hyperstable carbohydrate-active enzymes through metagenomics of extreme environments. (2019) Strazzulli A, Cobucci-Ponzano B, Iacono R, Giglio R, Maurelli L, Curci N, Schiano-di-Cola C, Santangelo A, Contursi P, Lombard V, Henrissat B, Lauro FM, Fontes CMGA, Moracci M. FEBS J in press PMID:31595646
  6. The Cellulosome Paradigm in An Extreme Alkaline Environment. (2019) Phitsuwan P, Morais S, Dassa B, Henrissat B, Bayer EA. Microorganisms 7 PMID:31547347
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Notre équipe tente d’établir et d’explorer les relations entre la séquence des enzymes qui agissent sur les hydrates de carbone et leur spécificité. Ces travaux nous conduisent dans des domaines aussi divers que l’exploration du microbiote intestinal, la recherche d’enzymes pour l’élaboration de biocarburants ou pour la conversion des groupes sanguins.

CAZy et la classification des CAZymes

Les glucides sont utilisés par les êtres vivants pour une multitude de rôles, de la simple source de carbone, à celui de signaux moléculaires spécifiques, au rôle de structure, de stockage de l’énergie, ou encore lors des interactions hôtes-pathogènes. Nous nommons CAZymes les enzymes qui assemblent et déconstruisent les sucres complexes et les polysaccharides. Contrairement à la plupart des autres classes d’enzymes qui portent peu de puissance informationnelle, les particularités des CAZymes et de leurs substrats en font des outils puissants pour examiner et expliquer le style de vie des organismes vivants. Au cours des vingt dernières années, nous avons développé une classification en familles qui corrèle avec la structure et le mécanisme catalytique des CAZymes. Cette classification couvre à l’heure actuelle 5 classes d’enzymes (glycoside hydrolases, glycosyltransférases, carbohydrate estérases, polysaccharide lyases et activités auxiliaires) ainsi que les modules de fixation aux sucres qui caractérisent bon nombres de CAZymes. Afin de mettre à disposition de la communauté notre classification, nous avons créé la base de données en ligne CAZy (www.cazy.org) que nous mettons à jour régulièrement depuis 1998. Depuis quelques années nous couplons les moyens bioinformatiques à notre base de données afin d’explorer le contenu en CAZymes de centaines de génomes eucaryotes et procaryotes.


Pedro M COUTINHO
Elodie DRULA
Marie-Line GARRON
Bernard HENRISSAT
Aurore LABOUREL
Vincent LOMBARD
Nicolas TERRAPON
UNK
Alexander VIBORG

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