CNRS - AIX MARSEILLE UNIV : UMR7257

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Glycogénomique

Responsable Bernard HENRISSAT

Dernières Publications

  1. An evolutionarily distinct family of polysaccharide lyases removes rhamnose capping of complex arabinogalactan proteins. (2017) Munoz-Munoz J, Cartmell A, Terrapon N, Basle A, Henrissat B, Gilbert HJ. J Biol Chem 292 13271-13283 PMID:28637865
  2. Ninety-nine de novo assembled genomes from the moose (Alces alces) rumen microbiome provide new insights into microbial plant biomass degradation. (2017) Svartstrom O, Alneberg J, Terrapon N, Lombard V, de Bruijn I, Malmsten J, Dalin AM, El Muller E, Shah P, Wilmes P, Henrissat B, Aspeborg H, Andersson AF. ISME J in press PMID:28731473
  3. Comparative analysis of basidiomycete transcriptomes reveals a core set of expressed genes encoding plant biomass degrading enzymes. (2017) Peng M, Aguilar-Pontes MV, Hainaut M, Henrissat B, Hilden K, Makela MR, de Vries RP. Fungal Genet Biol in press PMID:28803908
  4. How members of the human gut microbiota overcome the sulfation problem posed by glycosaminoglycans. (2017) Cartmell A, Lowe EC, Basle A, Firbank SJ, Ndeh DA, Murray H, Terrapon N, Lombard V, Henrissat B, Turnbull JE, Czjzek M, Gilbert HJ, Bolam DN. Proc Natl Acad Sci U S A 114 7037-7042 PMID:28630303
  5. A parts list for fungal cellulosomes revealed by comparative genomics. (2017) Haitjema CH, Gilmore SP, Henske JK, Solomon KV, de Groot R, Kuo A, Mondo SJ, Salamov AA, LaButti K, Zhao Z, Chiniquy J, Barry K, Brewer HM, Purvine SO, Wright AT, Hainaut M, Boxma B, van Alen T, Hackstein JHP, Henrissat B, Baker SE, Grigoriev IV, O'Malley MA. Nat Microbiol 2 17087 PMID:28555641
  6. A bioinformatics analysis of 3400 lytic polysaccharide oxidases from family AA9. (2017) Lenfant N, Hainaut M, Terrapon N, Drula E, Lombard V, Henrissat B. Carbohydr Res 448 166-174 PMID:28434716
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Notre équipe tente d’établir et d’explorer les relations entre la séquence des enzymes qui agissent sur les hydrates de carbone et leur spécificité. Ces travaux nous conduisent dans des domaines aussi divers que l’exploration du microbiote intestinal, la recherche d’enzymes pour l’élaboration de biocarburants ou pour la conversion des groupes sanguins.

CAZy et la classification des CAZymes

Les glucides sont utilisés par les êtres vivants pour une multitude de rôles, de la simple source de carbone, à celui de signaux moléculaires spécifiques, au rôle de structure, de stockage de l’énergie, ou encore lors des interactions hôtes-pathogènes. Nous nommons CAZymes les enzymes qui assemblent et déconstruisent les sucres complexes et les polysaccharides. Contrairement à la plupart des autres classes d’enzymes qui portent peu de puissance informationnelle, les particularités des CAZymes et de leurs substrats en font des outils puissants pour examiner et expliquer le style de vie des organismes vivants. Au cours des vingt dernières années, nous avons développé une classification en familles qui corrèle avec la structure et le mécanisme catalytique des CAZymes. Cette classification couvre à l’heure actuelle 5 classes d’enzymes (glycoside hydrolases, glycosyltransférases, carbohydrate estérases, polysaccharide lyases et activités auxiliaires) ainsi que les modules de fixation aux sucres qui caractérisent bon nombres de CAZymes. Afin de mettre à disposition de la communauté notre classification, nous avons créé la base de données en ligne CAZy (www.cazy.org) que nous mettons à jour régulièrement depuis 1998. Depuis quelques années nous couplons les moyens bioinformatiques à notre base de données afin d’explorer le contenu en CAZymes de centaines de génomes eucaryotes et procaryotes.


Elodie DRULA
Marie-Line GARRON
Matthieu HAINAUT
Bernard HENRISSAT
UNK
Denise HENRISSAT
Pascal LAPEBIE
Vincent LOMBARD
Pedro MALDONADO COUTINHO
Rajender KUMAR
Nicolas TERRAPON

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