CNRS - AIX MARSEILLE UNIV : UMR7257

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Glycogénomique

Responsable Bernard HENRISSAT

Dernières Publications

  1. From proteins to polysaccharides: lifestyle and genetic evolution of Coprothermobacter proteolyticus. (2018) Kunath BJ, Delogu F, Naas AE, Arntzen MO, Eijsink VGH, Henrissat B, Hvidsten TR, Pope PB. ISME J in press PMID:30315317
  2. Leveraging single-cell genomics to expand the fungal tree of life. (2018) Ahrendt SR, Quandt CA, Ciobanu D, Clum A, Salamov A, Andreopoulos B, Cheng JF, Woyke T, Pelin A, Henrissat B, Reynolds NK, Benny GL, Smith ME, James TY, Grigoriev IV. Nat Microbiol in press PMID:30297742
  3. The human gut microbe Bacteroides thetaiotaomicron encodes the founding member of a novel glycosaminoglycan-degrading polysaccharide lyase family PL29. (2018) Ndeh D, Munoz-Munoz J, Cartmell A, Bulmer D, Wills C, Henrissat B, Gray J. J Biol Chem in press PMID:30262663
  4. Functional metagenomics identifies an exosialidase with an inverting catalytic mechanism that defines a new glycoside hydrolase family (GH156). (2018) Chuzel L, Ganatra MB, Rapp E, Henrissat B, Taron CH. J Biol Chem in press PMID:30249617
  5. Rapid divergence of genome architectures following the origin of an ectomycorrhizal symbiosis in the genus Amanita. (2018) Hess J, Skrede I, De Mares MC, Hainaut M, Henrissat B, Pringle A. Mol Biol Evol in press PMID:30239843
  6. Development and characterization of stable anaerobic thermophilic methanogenic microbiomes fermenting switchgrass at decreasing residence times. (2018) Liang X, Whitham JM, Holwerda EK, Shao X, Tian L, Wu YW, Lombard V, Henrissat B, Klingeman DM, Yang ZK, Podar M, Richard TL, Elkins JG, Brown SD, Lynd LR. Biotechnol Biofuels 11 243 PMID:30202438
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Notre équipe tente d’établir et d’explorer les relations entre la séquence des enzymes qui agissent sur les hydrates de carbone et leur spécificité. Ces travaux nous conduisent dans des domaines aussi divers que l’exploration du microbiote intestinal, la recherche d’enzymes pour l’élaboration de biocarburants ou pour la conversion des groupes sanguins.

CAZy et la classification des CAZymes

Les glucides sont utilisés par les êtres vivants pour une multitude de rôles, de la simple source de carbone, à celui de signaux moléculaires spécifiques, au rôle de structure, de stockage de l’énergie, ou encore lors des interactions hôtes-pathogènes. Nous nommons CAZymes les enzymes qui assemblent et déconstruisent les sucres complexes et les polysaccharides. Contrairement à la plupart des autres classes d’enzymes qui portent peu de puissance informationnelle, les particularités des CAZymes et de leurs substrats en font des outils puissants pour examiner et expliquer le style de vie des organismes vivants. Au cours des vingt dernières années, nous avons développé une classification en familles qui corrèle avec la structure et le mécanisme catalytique des CAZymes. Cette classification couvre à l’heure actuelle 5 classes d’enzymes (glycoside hydrolases, glycosyltransférases, carbohydrate estérases, polysaccharide lyases et activités auxiliaires) ainsi que les modules de fixation aux sucres qui caractérisent bon nombres de CAZymes. Afin de mettre à disposition de la communauté notre classification, nous avons créé la base de données en ligne CAZy (www.cazy.org) que nous mettons à jour régulièrement depuis 1998. Depuis quelques années nous couplons les moyens bioinformatiques à notre base de données afin d’explorer le contenu en CAZymes de centaines de génomes eucaryotes et procaryotes.


Elodie DRULA
Marie-Line GARRON
Bernard HENRISSAT
Pascal LAPEBIE
Vincent LOMBARD
Pedro MALDONADO COUTINHO
Nicolas TERRAPON

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