CNRS - AIX MARSEILLE UNIV : UMR7257

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Glycogénomique

Responsable Bernard HENRISSAT

Dernières Publications

  1. Broad-specificity GH131 beta-glucanases are a hallmark of Fungi and Oomycetes that colonise plants. (2019) Anasontzis GE, Lebrun MH, Haon M, Champion C, Kohler A, Lenfant N, Martin F, O'Connell RJ, Riley R, Grigoriev IV, Henrissat B, Berrin JG, Rosso MN. Environ Microbiol in press PMID:30887618
  2. A metagenomics investigation of carbohydrate-active enzymes along the goat and camel intestinal tract. (2019) Al-Masaudi S, El Kaoutari A, Drula E, Redwan EM, Lombard V, Henrissat B. Int Microbiol in press PMID:30875036
  3. Discovery of novel carbohydrate-active enzymes through the rational exploration of the protein sequences space. (2019) Helbert W, Poulet L, Drouillard S, Mathieu S, Loiodice M, Couturier M, Lombard V, Terrapon N, Turchetto J, Vincentelli R, Henrissat B. Proc Natl Acad Sci U S A in press PMID:30850540
  4. Mycobacterium ulcerans mycolactones-fungi crosstalking. (2019) Hammoudi N, Cassagne C, Armstrong N, Ranque S,Henrissat B, Drancourt M, Bouam A. Sci Rep 9 3028 PMID:30816261
  5. Unraveling the subtleties of beta-(1->3)-glucan phosphorylase specificity in the GH94, GH149 and GH161 glycoside hydrolase families. (2019) Kuhaudomlarp S, Pergolizzi G, Patron NJ, Henrissat B, Field RA. J Biol Chem in press PMID:30819804
  6. Genomic insights from Monoglobus pectinilyticus: a pectin-degrading specialist bacterium in the human colon. (2019) Kim CC, Healey GR, Kelly WJ, Patchett ML, Jordens Z, Tannock GW, Sims IM, Bell TJ, Hedderley D, Henrissat B, Rosendale DI. ISME J in press PMID:30728469
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Notre équipe tente d’établir et d’explorer les relations entre la séquence des enzymes qui agissent sur les hydrates de carbone et leur spécificité. Ces travaux nous conduisent dans des domaines aussi divers que l’exploration du microbiote intestinal, la recherche d’enzymes pour l’élaboration de biocarburants ou pour la conversion des groupes sanguins.

CAZy et la classification des CAZymes

Les glucides sont utilisés par les êtres vivants pour une multitude de rôles, de la simple source de carbone, à celui de signaux moléculaires spécifiques, au rôle de structure, de stockage de l’énergie, ou encore lors des interactions hôtes-pathogènes. Nous nommons CAZymes les enzymes qui assemblent et déconstruisent les sucres complexes et les polysaccharides. Contrairement à la plupart des autres classes d’enzymes qui portent peu de puissance informationnelle, les particularités des CAZymes et de leurs substrats en font des outils puissants pour examiner et expliquer le style de vie des organismes vivants. Au cours des vingt dernières années, nous avons développé une classification en familles qui corrèle avec la structure et le mécanisme catalytique des CAZymes. Cette classification couvre à l’heure actuelle 5 classes d’enzymes (glycoside hydrolases, glycosyltransférases, carbohydrate estérases, polysaccharide lyases et activités auxiliaires) ainsi que les modules de fixation aux sucres qui caractérisent bon nombres de CAZymes. Afin de mettre à disposition de la communauté notre classification, nous avons créé la base de données en ligne CAZy (www.cazy.org) que nous mettons à jour régulièrement depuis 1998. Depuis quelques années nous couplons les moyens bioinformatiques à notre base de données afin d’explorer le contenu en CAZymes de centaines de génomes eucaryotes et procaryotes.


Elodie DRULA
Marie-Line GARRON
Bernard HENRISSAT
Vincent LOMBARD
Pedro MALDONADO COUTINHO
Nicolas TERRAPON

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