CNRS - AIX MARSEILLE UNIV : UMR7257

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Glycogénomique

Responsable Bernard HENRISSAT

Dernières Publications

  1. Bacteroidetes use thousands of enzyme combinations to break down glycans. (2019) Lapebie P, Lombard V, Drula E, Terrapon N, Henrissat B. Nat Commun 10 2043 PMID:31053724
  2. Sucrose 6(F)-phosphate phosphorylase: a novel insight in the human gut microbiome. (2019) Tauzin AS, Bruel L, Laville E, Nicoletti C, Navarro D, Henrissat B, Perrier J, Potocki-Veronese G, Giardina T, Lafond M. Microb Genom in press PMID:30913025
  3. AA16, a new lytic polysaccharide monooxygenase family identified in fungal secretomes. (2019) Filiatrault-Chastel C, Navarro D, Haon M, Grisel S, Herpoel-Gimbert I, Chevret D, Fanuel M, Henrissat B, Heiss-Blanquet S, Margeot A, Berrin JG. Biotechnol Biofuels 12 55 PMID:30923563
  4. Transcriptomic atlas of mushroom development reveals conserved genes behind complex multicellularity in fungi. (2019) Krizsan K, Almasi E, Merenyi Z, Sahu N, Viragh M, Koszo T, Mondo S, Kiss B, Balint B, Kues U, Barry K, Cseklye J, Hegedus B, Henrissat B, Johnson J, Lipzen A, Ohm RA, Nagy I, Pangilinan J, Yan J, Xiong Y, Grigoriev IV, Hibbett DS, Nagy LG. Proc Natl Acad Sci U S A 116 7409-7418 PMID:30902897
  5. Broad-specificity GH131 beta-glucanases are a hallmark of Fungi and Oomycetes that colonise plants. (2019) Anasontzis GE, Lebrun MH, Haon M, Champion C, Kohler A, Lenfant N, Martin F, O'Connell RJ, Riley R, Grigoriev IV, Henrissat B, Berrin JG, Rosso MN. Environ Microbiol in press PMID:30887618
  6. A metagenomics investigation of carbohydrate-active enzymes along the goat and camel intestinal tract. (2019) Al-Masaudi S, El Kaoutari A, Drula E, Redwan EM, Lombard V, Henrissat B. Int Microbiol in press PMID:30875036
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Notre équipe tente d’établir et d’explorer les relations entre la séquence des enzymes qui agissent sur les hydrates de carbone et leur spécificité. Ces travaux nous conduisent dans des domaines aussi divers que l’exploration du microbiote intestinal, la recherche d’enzymes pour l’élaboration de biocarburants ou pour la conversion des groupes sanguins.

CAZy et la classification des CAZymes

Les glucides sont utilisés par les êtres vivants pour une multitude de rôles, de la simple source de carbone, à celui de signaux moléculaires spécifiques, au rôle de structure, de stockage de l’énergie, ou encore lors des interactions hôtes-pathogènes. Nous nommons CAZymes les enzymes qui assemblent et déconstruisent les sucres complexes et les polysaccharides. Contrairement à la plupart des autres classes d’enzymes qui portent peu de puissance informationnelle, les particularités des CAZymes et de leurs substrats en font des outils puissants pour examiner et expliquer le style de vie des organismes vivants. Au cours des vingt dernières années, nous avons développé une classification en familles qui corrèle avec la structure et le mécanisme catalytique des CAZymes. Cette classification couvre à l’heure actuelle 5 classes d’enzymes (glycoside hydrolases, glycosyltransférases, carbohydrate estérases, polysaccharide lyases et activités auxiliaires) ainsi que les modules de fixation aux sucres qui caractérisent bon nombres de CAZymes. Afin de mettre à disposition de la communauté notre classification, nous avons créé la base de données en ligne CAZy (www.cazy.org) que nous mettons à jour régulièrement depuis 1998. Depuis quelques années nous couplons les moyens bioinformatiques à notre base de données afin d’explorer le contenu en CAZymes de centaines de génomes eucaryotes et procaryotes.


Alexandre ALBANI
Elodie DRULA
Marie-Line GARRON
Bernard HENRISSAT
Aurore LABOUREL
Vincent LOMBARD
Pedro MALDONADO COUTINHO
Nicolas TERRAPON

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