CNRS - AIX MARSEILLE UNIV : UMR7257

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Glycogénomique

Responsable Bernard HENRISSAT

Dernières Publications

  1. A bioinformatics analysis of 3400 lytic polysaccharide oxidases from family AA9. (2017) Lenfant N, Hainaut M, Terrapon N, Drula E, Lombard V, Henrissat B. Carbohydr Res in press PMID:28434716
  2. A Metagenomics Investigation of Carbohydrate-Active Enzymes along the Gastrointestinal Tract of Saudi Sheep. (2017) Al-Masaudi S, El Kaoutari A, Drula E, Al-Mehdar H, Redwan EM, Lombard V, Henrissat B. Front Microbiol 8 666 PMID:28473812
  3. Unusual active site location and catalytic apparatus in a glycoside hydrolase family. (2017) Munoz-Munoz J, Cartmell A, Terrapon N, Henrissat B, Gilbert HJ. Proc Natl Acad Sci U S A 114 4936-4941 PMID:28396425
  4. Archaea: essential inhabitants of the human digestive microbiota (2017) Demonfort-Nkamga V, Henrissat B, Drancourt M. Human Microbiome Journal 3 1-8 PMID:0
  5. Exploring the genomic diversity of black yeasts and relatives (Chaetothyriales, Ascomycota). (2017) Teixeira MM, Moreno LF, Stielow BJ, Muszewska A, Hainaut M, Gonzaga L, Abouelleil A, Patane JS, Priest M, Souza R, Young S, Ferreira KS, Zeng Q, da Cunha MM, Gladki A, Barker B, Vicente VA, de Souza EM, Almeida S, Henrissat B, Vasconcelos AT, Deng S, Voglmayr H, Moussa TA, Gorbushina A, Felipe MS, Cuomo CA, de Hoog GS. Stud Mycol 86 1-28 PMID:28348446
  6. Complex pectin metabolism by gut bacteria reveals novel catalytic functions. (2017) Ndeh D, Rogowski A, Cartmell A, Luis AS, Basle A, Gray J, Venditto I, Briggs J, Zhang X, Labourel A, Terrapon N, Buffetto F, Nepogodiev S, Xiao Y, Field RA, Zhu Y, O'Neill MA, Urbanowicz BR, York WS, Davies GJ, Abbott DW, Ralet MC, Martens EC, Henrissat B, Gilbert HJ. Nature 544 65-70 PMID:28329766
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Notre équipe tente d’établir et d’explorer les relations entre la séquence des enzymes qui agissent sur les hydrates de carbone et leur spécificité. Ces travaux nous conduisent dans des domaines aussi divers que l’exploration du microbiote intestinal, la recherche d’enzymes pour l’élaboration de biocarburants ou pour la conversion des groupes sanguins.

CAZy et la classification des CAZymes

Les glucides sont utilisés par les êtres vivants pour une multitude de rôles, de la simple source de carbone, à celui de signaux moléculaires spécifiques, au rôle de structure, de stockage de l’énergie, ou encore lors des interactions hôtes-pathogènes. Nous nommons CAZymes les enzymes qui assemblent et déconstruisent les sucres complexes et les polysaccharides. Contrairement à la plupart des autres classes d’enzymes qui portent peu de puissance informationnelle, les particularités des CAZymes et de leurs substrats en font des outils puissants pour examiner et expliquer le style de vie des organismes vivants. Au cours des vingt dernières années, nous avons développé une classification en familles qui corrèle avec la structure et le mécanisme catalytique des CAZymes. Cette classification couvre à l’heure actuelle 5 classes d’enzymes (glycoside hydrolases, glycosyltransférases, carbohydrate estérases, polysaccharide lyases et activités auxiliaires) ainsi que les modules de fixation aux sucres qui caractérisent bon nombres de CAZymes. Afin de mettre à disposition de la communauté notre classification, nous avons créé la base de données en ligne CAZy (www.cazy.org) que nous mettons à jour régulièrement depuis 1998. Depuis quelques années nous couplons les moyens bioinformatiques à notre base de données afin d’explorer le contenu en CAZymes de centaines de génomes eucaryotes et procaryotes.


Elodie DRULA
Marie-Line GARRON
Matthieu HAINAUT
Bernard HENRISSAT
UNK
Denise HENRISSAT
Pascal LAPEBIE
Vincent LOMBARD
Pedro MALDONADO COUTINHO
Rajender KUMAR
Nicolas TERRAPON

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