CNRS - AIX MARSEILLE UNIV : UMR7257

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Glycogénomique

Responsable Bernard HENRISSAT

Dernières Publications

  1. Feed in summer, rest in winter: microbial carbon utilization in forest topsoil. (2017) Zifcakova L, Vetrovsky T, Lombard V, Henrissat B, Howe A, Baldrian P. Microbiome 5 122 PMID:28923122
  2. Unique organization and unprecedented diversity of the Bacteroides (Pseudobacteroides) cellulosolvens cellulosome system. (2017) Zhivin O, Dassa B, Morais S, Utturkar SM, Brown SD, Henrissat B, Lamed R, Bayer EA. Biotechnol Biofuels 10 211 PMID:28912832
  3. The yeast Geotrichum candidum encodes functional lytic polysaccharide monooxygenases. (2017) Ladeveze S, Haon M, Villares A, Cathala B, Grisel S, Herpoel-Gimbert I, Henrissat B, Berrin JG. Biotechnol Biofuels 10 215 PMID:28919928
  4. Metabolic roles of uncultivated bacterioplankton lineages in the Northern Gulf of Mexico "Dead Zone". (2017) Thrash JC, Seitz KW, Baker BJ, Temperton B, Gillies LE, Rabalais NN, Henrissat B, Mason OU. MBio 8 pii: e01017-17 PMID:28900024
  5. Extreme genome diversity in the hyper-prevalent parasitic eukaryote Blastocystis. (2017) Gentekaki E, Curtis BA, Stairs CW, Klimes V, Elias M, Salas-Leiva DE, Herman EK, Eme L, Arias MC, Henrissat B, Hilliou F, Klute MJ, Suga H, Malik SB, Pightling AW, Kolisko M, Rachubinski RA, Schlacht A, Soanes DM, Tsaousis AD, Archibald JM, Ball SG, Dacks JB, Clark CG, van der Giezen M, Roger AJ. PLoS Biol 15 e2003769 PMID:28892507
  6. How a Glycoside Hydrolase Recognizes a Helical Polyglucan. (2017) Henrissat B, Garron ML. Structure 25 1319-1321 PMID:28877502
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Notre équipe tente d’établir et d’explorer les relations entre la séquence des enzymes qui agissent sur les hydrates de carbone et leur spécificité. Ces travaux nous conduisent dans des domaines aussi divers que l’exploration du microbiote intestinal, la recherche d’enzymes pour l’élaboration de biocarburants ou pour la conversion des groupes sanguins.

CAZy et la classification des CAZymes

Les glucides sont utilisés par les êtres vivants pour une multitude de rôles, de la simple source de carbone, à celui de signaux moléculaires spécifiques, au rôle de structure, de stockage de l’énergie, ou encore lors des interactions hôtes-pathogènes. Nous nommons CAZymes les enzymes qui assemblent et déconstruisent les sucres complexes et les polysaccharides. Contrairement à la plupart des autres classes d’enzymes qui portent peu de puissance informationnelle, les particularités des CAZymes et de leurs substrats en font des outils puissants pour examiner et expliquer le style de vie des organismes vivants. Au cours des vingt dernières années, nous avons développé une classification en familles qui corrèle avec la structure et le mécanisme catalytique des CAZymes. Cette classification couvre à l’heure actuelle 5 classes d’enzymes (glycoside hydrolases, glycosyltransférases, carbohydrate estérases, polysaccharide lyases et activités auxiliaires) ainsi que les modules de fixation aux sucres qui caractérisent bon nombres de CAZymes. Afin de mettre à disposition de la communauté notre classification, nous avons créé la base de données en ligne CAZy (www.cazy.org) que nous mettons à jour régulièrement depuis 1998. Depuis quelques années nous couplons les moyens bioinformatiques à notre base de données afin d’explorer le contenu en CAZymes de centaines de génomes eucaryotes et procaryotes.


Elodie DRULA
Marie-Line GARRON
Bernard HENRISSAT
Pascal LAPEBIE
Vincent LOMBARD
Pedro MALDONADO COUTINHO
Rajender KUMAR
Nicolas TERRAPON

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