CNRS - AIX MARSEILLE UNIV : UMR7257

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Glycogénomique

Responsable Bernard HENRISSAT

Dernières Publications

  1. Development and characterization of stable anaerobic thermophilic methanogenic microbiomes fermenting switchgrass at decreasing residence times. (2018) Liang X, Whitham JM, Holwerda EK, Shao X, Tian L, Wu YW, Lombard V, Henrissat B, Klingeman DM, Yang ZK, Podar M, Richard TL, Elkins JG, Brown SD, Lynd LR. Biotechnol Biofuels 11 243 PMID:30202438
  2. Integrative visual omics of the white-rot fungus Polyporus brumalis exposes the biotechnological potential of its oxidative enzymes for delignifying raw plant biomass. (2018) Miyauchi S, Rancon A, Drula E, Hage H, Chaduli D, Favel A, Grisel S, Henrissat B, Herpoel-Gimbert I, Ruiz-Duenas FJ, Chevret D, Hainaut M, Lin J, Wang M, Pangilinan J, Lipzen A, Lesage-Meessen L, Navarro D, Riley R, Grigoriev IV, Zhou S, Raouche S, Rosso MN. Biotechnol Biofuels 11 201 PMID:30061923
  3. Production of alpha-1,3-L-arabinofuranosidase active on substituted xylan does not improve compost degradation by Agaricus bisporus. (2018) Vos AM, Jurak E, de Gijsel P, Ohm RA, Henrissat B, Lugones LG, Kabel MA, Wosten HAB. PLoS One 13 e0201090 PMID:30040824
  4. Genome Sequencing and analyses of Two Marine Fungi from the North Sea Unraveled a Plethora of Novel Biosynthetic Gene Clusters. (2018) Kumar A, Sorensen JL, Hansen FT, Arvas M, Syed MF, Hassan L, Benz JP, Record E, Henrissat B, Poggeler S, Kempken F. Sci Rep 8 10187 PMID:29976990
  5. Talaromyces borbonicus, sp. nov., a novel fungus from biodegraded Arundo donax with potential abilities in lignocellulose conversion. (2018) Varriale S, Houbraken J, Granchi Z, Pepe O, Cerullo G, Ventorino V, Chin-A-Woeng T, Meijer M, Riley R, Grigoriev IV, Henrissat B, de Vries RP, Faraco V. Mycologia 110 316-324 PMID:29843575
  6. Broad genomic sampling reveals a smut pathogenic ancestry of the fungal clade Ustilaginomycotina. (2018) Kijpornyongpan T, Mondo SJ, Barry K, Sandor L, Lee J, Lipzen A, Pangilinan J, LaButti K, Hainaut M, Henrissat B, Grigoriev IV, Spatafora JW, Aime MC. Mol Biol Evol 35 1840-1854 PMID:29771364
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Notre équipe tente d’établir et d’explorer les relations entre la séquence des enzymes qui agissent sur les hydrates de carbone et leur spécificité. Ces travaux nous conduisent dans des domaines aussi divers que l’exploration du microbiote intestinal, la recherche d’enzymes pour l’élaboration de biocarburants ou pour la conversion des groupes sanguins.

CAZy et la classification des CAZymes

Les glucides sont utilisés par les êtres vivants pour une multitude de rôles, de la simple source de carbone, à celui de signaux moléculaires spécifiques, au rôle de structure, de stockage de l’énergie, ou encore lors des interactions hôtes-pathogènes. Nous nommons CAZymes les enzymes qui assemblent et déconstruisent les sucres complexes et les polysaccharides. Contrairement à la plupart des autres classes d’enzymes qui portent peu de puissance informationnelle, les particularités des CAZymes et de leurs substrats en font des outils puissants pour examiner et expliquer le style de vie des organismes vivants. Au cours des vingt dernières années, nous avons développé une classification en familles qui corrèle avec la structure et le mécanisme catalytique des CAZymes. Cette classification couvre à l’heure actuelle 5 classes d’enzymes (glycoside hydrolases, glycosyltransférases, carbohydrate estérases, polysaccharide lyases et activités auxiliaires) ainsi que les modules de fixation aux sucres qui caractérisent bon nombres de CAZymes. Afin de mettre à disposition de la communauté notre classification, nous avons créé la base de données en ligne CAZy (www.cazy.org) que nous mettons à jour régulièrement depuis 1998. Depuis quelques années nous couplons les moyens bioinformatiques à notre base de données afin d’explorer le contenu en CAZymes de centaines de génomes eucaryotes et procaryotes.


Elodie DRULA
Marie-Line GARRON
Bernard HENRISSAT
Pascal LAPEBIE
Vincent LOMBARD
Pedro MALDONADO COUTINHO
Nicolas TERRAPON

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