CNRS - AIX MARSEILLE UNIV : UMR7257

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Glycogénomique

Responsable Bernard HENRISSAT

Dernières Publications

  1. The functional and structural characterization of Trichoderma reesei dehydrogenase belonging to the PQQ dependent family of Carbohydrate-Active Enzymes Family AA12. (2019) Turbe-Doan A, Record E, Lombard V, Kumar R, Levasseur A, Henrissat B, Garron ML. Appl Environ Microbiol in press PMID:31604773
  2. Comparative genomic analyses reveal diverse virulence factors and antimicrobial resistance mechanisms in clinical Elizabethkingia meningoseptica strains. (2019) Chen S, Soehnlen M, Blom J, Terrapon N, Henrissat B, Walker ED. PLoS One 14 e0222648 PMID:31600234
  3. Discovery of hyperstable carbohydrate-active enzymes through metagenomics of extreme environments. (2019) Strazzulli A, Cobucci-Ponzano B, Iacono R, Giglio R, Maurelli L, Curci N, Schiano-di-Cola C, Santangelo A, Contursi P, Lombard V, Henrissat B, Lauro FM, Fontes CMGA, Moracci M. FEBS J in press PMID:31595646
  4. The Cellulosome Paradigm in An Extreme Alkaline Environment. (2019) Phitsuwan P, Morais S, Dassa B, Henrissat B, Bayer EA. Microorganisms 7 PMID:31547347
  5. The continuing expansion of CAZymes and their families. (2019) Garron ML, Henrissat B. Curr Opin Chem Biol 53 82-87 PMID:31550558
  6. Interspecies competition impacts targeted manipulation of human gut bacteria by fiber-derived glycans. (2019) Patnode ML, Beller ZW, Han ND, Cheng J, Peters SL, Terrapon N, Henrissat B, Le Gall S, Saulnier L, Hayashi DK, Meynier A, Vinoy S, Giannone RJ, Hettich RL, Gordon JI. Cell 179 59-73.e13 PMID:31539500
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Notre équipe tente d’établir et d’explorer les relations entre la séquence des enzymes qui agissent sur les hydrates de carbone et leur spécificité. Ces travaux nous conduisent dans des domaines aussi divers que l’exploration du microbiote intestinal, la recherche d’enzymes pour l’élaboration de biocarburants ou pour la conversion des groupes sanguins.

CAZy et la classification des CAZymes

Les glucides sont utilisés par les êtres vivants pour une multitude de rôles, de la simple source de carbone, à celui de signaux moléculaires spécifiques, au rôle de structure, de stockage de l’énergie, ou encore lors des interactions hôtes-pathogènes. Nous nommons CAZymes les enzymes qui assemblent et déconstruisent les sucres complexes et les polysaccharides. Contrairement à la plupart des autres classes d’enzymes qui portent peu de puissance informationnelle, les particularités des CAZymes et de leurs substrats en font des outils puissants pour examiner et expliquer le style de vie des organismes vivants. Au cours des vingt dernières années, nous avons développé une classification en familles qui corrèle avec la structure et le mécanisme catalytique des CAZymes. Cette classification couvre à l’heure actuelle 5 classes d’enzymes (glycoside hydrolases, glycosyltransférases, carbohydrate estérases, polysaccharide lyases et activités auxiliaires) ainsi que les modules de fixation aux sucres qui caractérisent bon nombres de CAZymes. Afin de mettre à disposition de la communauté notre classification, nous avons créé la base de données en ligne CAZy (www.cazy.org) que nous mettons à jour régulièrement depuis 1998. Depuis quelques années nous couplons les moyens bioinformatiques à notre base de données afin d’explorer le contenu en CAZymes de centaines de génomes eucaryotes et procaryotes.


Pedro M COUTINHO
Elodie DRULA
Marie-Line GARRON
Bernard HENRISSAT
Aurore LABOUREL
Vincent LOMBARD
Nicolas TERRAPON
UNK
Alexander VIBORG

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