CNRS - AIX MARSEILLE UNIV : UMR7257

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Pascale Marchot, équipe “Glycobiologie et Neurobiologie Structurales”

Responsable Pascale MARCHOT

Dernières Publications

  1. Thoumine O, Marchot P
    Neuron 95 729-732
  2. Prado MAM, Marchot P , Silman I
    J Neurochem 142 Suppl 2 3-6
  3. Chatonnet A, Lenfant N, Marchot P , Selkirk ME
    J Neurochem 142 Suppl 2 73-81
  4. Kessler P, Marchot P , Silva M, Servent D
    J Neurochem 142 Suppl 2 7-18
  5. Molgo J, Marchot P , Araoz R, Benoit E, Iorga BI, Zakarian A, Taylor P, Bourne Y, Servent D
    J Neurochem 142 Suppl 2 41-51
  6. Lenfant N, Bourne Y, Marchot P , Chatonnet A
    Chem Biol Interact 259 343-351
  7. Bourne Y, Sharpless KB, Taylor P, Marchot P
    J Am Chem Soc 138 1611 - 1621

Domaines d’Investigation

Mes recherches s’adressent aux relations structure-fonction de récepteurs macromoléculaires et molécules d’adhésion cellulaire qui sont d’un intérêt neurobiologique considérable de par leur(s) implication(s) dans la genèse, la physiologie, la pathologie ou le vieillissement des structures synaptiques centrales ou périphériques. Mes objectifs sont de documenter (1) les bases moléculaires et structurales de ces récepteurs et molécules d’adhésion et celles de la réactivité et la spécificité de leurs partenaires peptidiques ou organiques ; (2) les mécanismes moléculaires et événements dynamiques associés à la formation et la stabilisation du complexe et conduisant à une modification de l’activité de ces récepteurs et molécules d’adhésion.

Mots clé : Biochimie, pharmacologie, enzymologie et toxinologie moléculaires - Activité et structure de molécules biologiques - Neurosciences et neurobiologie - Physiologie, pathologie et vieillissement de la synapse.

Parcours

- 2014 - actuel : Co-responsable de l’équipe Neurobiologie et Glycobiologie Structurales, labo AFMB, Marseille
- 2013 - 2016 : Responsable français du Laboratoire International Associé "SGIDSTS" (CNRS/AMU/UCSD) (responsable US : Palmer Taylor)
- 2012 - 2013 : Responsable du thème Neurobiologie Structurale, équipe Neurobiologie et Glycobiologie Structurales, labo Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques (AFMB), Marseille
- 2008 - 2011 : Responsable de l’équipe Toxines Animales et Cibles Macromoléculaires (ToxCiM), labo CRN2M, Marseille
- 2000 - 2007 : Responsable de l’équipe Réactivité et Structure de Macromolécules Biologiques, labo Ingénierie des Protéines/BIMC, Marseille

- 2012 - actuel : Chercheur CNRS statutaire, labo Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques (AFMB), Marseille
- 1996 - 2011 : Chercheur CNRS statutaire, labos Ingénierie des Protéines, puis Biologie des Interactions Moléculaires et Cellulaires (BIMC), puis Centre de Recherches en Neurobiologie et Neurophysiologie de Marseille (CRN2M), Marseille (même labo, différents noms).
- 1994 - 1995 : Chercheur CNRS statutaire, séjour sabbatique 2 ans auprès du Dept. Pharmacology, UCSD, La Jolla CA (Etats-Unis)
- 1989 - 1993 : Chercheur CNRS statutaire, labo Biochimie - Ingénierie des Protéines, Marseille
- 1987 - 1988 : Post-doc, labo Biochimie - Ingénierie des Protéines, Marseille
- 1983 - 1986 : DEA + Thèse Sp. Neurosciences Moléculaires, labo de Biochimie, Marseille

Diplômes universitaires

- 1999 - Habilitation à Diriger les Recherches, Univ. Méditerranée, Marseille "Fasciculines et acétylcholinestérase, une histoire d’atomes crochus".
- 1986 - Thèse de l’Univ. Aix-Marseille II, sp. Neurosciences, Marseille "Contribution à l’étude de la purification et du mode d’action des toxines des venins de serpents Elapidae" .

Prix

- 2017 : Trophée de l’Attractivité - Congrès de la Ville de Marseille, pour y avoir organisé le XVe ISCM en 2016
- 2016 : B.P. Doctor Memorial Young Investigator Travel Award, honoris causa
- 2013-2016 : Prime d’Excellence Scientifique (PES) du CNRS

Conseils & Comités

- J. Biol. Chem., membre du comité éditorial, 2016-2021
- XIV-th ISCM (2013), 12-th ChE (2015), XV-th ISCM (2016) : Comités d’organisation et Conseils consultatifs Internationaux, membre élu 2012 - actuel.
- GTBio 2014, comité scientifique, membre sollicité.
- Société Française pour l’Etude des Toxines (SFET), Conseils scientifique et d’administration, Bureau, Comité d’Organisation des Colloques, Comité d’Édition, membre élu 2007 – actuel.
- Vaincre la Mucoviscidose (VLM, ex- AFLM), Conseil Scientifique et Bureau, membre élu 2002 - 2008.

Sociétés

- Club -M- Ambassadeurs de la Ville de Marseille : 2017
- International Society for Neurochemistry (ISN) : 2015 - actuel
- Association pour les Femmes en Science et en Ingénierie (AFSI) : 2015 - actuel
- Association de Cristallographie d’Aix-Marseille (ACAM) : 2013 - actuel
- Society for Neuroscience (SfN) : 2013 - actuel
- Association Française de Cristallographie (AFC) : 2012 - actuel
- American Society for Biochemistry and Molecular Biology (ASBMB) : 2012 - 2021 (Adhering Body de l’International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB))
- Société des Neurosciences (SN), 2011 - actuel (Adhering Body de International Brain Research Organization (IBRO) et Federation of European Neurosciences (FENS))
- International Society on Toxinology (IST) : 2007 - actuel
- Association pour la Recherche sur la Sclérose Latérale Amyotrophique & autres maladies du motoneurone (ARSla) : 2007 - actuel
- Société Française pour l’Etude des Toxines (SFET) : 1999 - actuel
- Association pour l’Etude des Cholinestérases : 1996 - actuel
- National Geographic Society USA : 1994 - 2008

Collaborations en cours

- AgroM Différenciation Cellulaire et Croissance (INRA) et Unité Informatique de Centre INRA, Montpellier, France
- Laboratoire de Neurobiologie Cellulaire et Moléculaire, CNRS, Institut Fédératif de Neurobiologie Alfred Fessard, Gif-sur-Yvette, France
- Laboratoire de Toxinologie Moléculaire, Service d’Ingénierie Moléculaire des Protéines, Institut de biologie & de technologies de Saclay, CEA, Gif-sur-Yvette, France
- Institut Interdisciplinaire de Neuroscience, CNRS/Univ Bordeaux2, Centre de Génomique Fonctionnelle, Bordeaux, France
- Société BioXtal, campus Luminy, Marseille, France
- Lab Synapse Biology, VIB Center for the Biology of Disease, KU Leuven, Center for Human Genetics, Leuven, Belgium
- Skaggs School of Pharmacy and Pharmaceutical Sciences, Dept of Pharmacology, University of California at San Diego, La Jolla, CA, USA
- Dept of Neuroscience and Cell Biology, UMDNJ-Robert Wood Johnson Medical School, Child Health Institute of New Jersey, New Brunswick, NJ, USA
- Dept of Chemistry and Biochemistry, University of California at Santa Barbara, Santa Barbara, CA, USA
- Institut NeuroMyoGene, Univ Claude Bernard Lyon 1, CNRS/INSERM, Villeurbanne

Financements

- 1995 (9 mois) : EMBO, bourse complémentaire d’étude à l’étranger
- 1997-1999 (3 ans) : ACI CNRS-NSF, P Marchot et P Taylor (UCSD, La Jolla, CA) coordonnateurs.
- 1997-1999 (3 ans) : AFM, P Marchot et PE Bougis (CNRS Marseille) coordonnateurs.
- 2000-2002 (3 ans) : PAI franco-allemand PROCOPE, P Marchot et O Pongs (ZMNH, Hambourg) coordonnateurs ; MF Martin-Eauclaire et PE Bougis (CNRS Marseille) participants.
- 2001-2002 (2 ans) : AFM, P Marchot coordonnateur.
- 2003-2004 (2 ans) : Programme Bioinformatique inter EPST, P Marchot et A Chatonnet (INRA Montpellier) coordonnateurs.
- 2003-2004 (2 ans) : AFM, P Marchot coordonnateur.
- 2005-2007 (3 ans) : Action CNRS/USA, P Marchot et P Taylor (UCSD, La Jolla, CA) coordonnateurs.
- 2005 (1 an) : AFM, P Marchot coordonnateur.
- 2006-2008 (3 ans) : GIP-ANR Santé-environnement - Santé-travail, M Weill (CNRS Montpellier) coordonnateur ; P Marchot, Y Bourne (CNRS Marseille), T Lenormand (CNRS Montpellier) partenaires.
- 2006-2009 (48 mois) : Project Intégré Structural Proteomics in Europe SPINE2-COMPLEXES and TEACH-SG, Work Package WP1.3.1, partner 14 Y Bourne (CNRS Marseille) coordonnateur ; P Marchot "deputy".
- 2009 (1 an) : PEPS INSB-CNRS, MF Martin-Eauclaire (CNRS Marseille) coordonnateur ; P Marchot, PE Bougis, B Céard participants.
- 2010-2012 (3 ans) : PICS CNRS, P Marchot et Y Bourne coordonnateurs ; P Taylor (UCSD, La Jolla, CA) partenaire.
- 2011-2014 (45 mois) : ANR-Blanc SVSE 2 - Biologie cellulaire & développement, P Marchot coordonnateur ; Y Bourne (CNRS Marseille) et A Chatonnet (INRA Montpellier) partenaires.
- 2013-2016 (4 ans) : CNRS INSB, LIA franco-américain SGIDSTS, P Marchot et P Taylor (UCSD, La Jolla, CA) coordonnateurs.
- 2014-2017 (42 mois) : ANR-Blanc SVSE 4 – Neurosciences, O Thoumine (CNRS Bordeaux) coordonnateur ; P Marchot et M Sainlos (CNRS Bordeaux) partenaires.
- 2016-2018 (3 ans) : ANR Générique "Societal Challenge 4.7", J-L Bessereau (U Lyon1 Claude Bernard) coordonateur ; P Marchot/Y Bourne partenaires.

LIA SGIDSTS

La convention pour la création d’un Laboratoire International Associé (LIA) entre le laboratoire Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques (AFMB) à Marseille, France, et le Palmer Taylor laboratory, Skaggs School of Pharmacy and Pharmaceutical Sciences (SSPPS) à La Jolla, Californie, a été signée par les institutions françaises Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) et Aix-Marseille Université (AMU), et l’institution americaine Université de Californie à San Diego (UCSD), en février-avril 2015. Ce LIA est nommé Structure-Guided Investigations into Disease States and Therapeutic Strategies (acronyme SGIDSTS) et il a de fait commencé à fonctionner le 1er janvier 2013, pour 4 ans. Il est coordonné du coté français par Pascale Marchot, chercheur CNRS, et du coté américain par Palmer Taylor, chercheur et professeur UCSD (Voir https://pharmacy.ucsd.edu/faculty/b...). Les activités du LIA SGIDSTS concernent la recherche fondamentale en neuropharmacologie et biochimie structurale. (Voir http://www.cnrs.fr/derci/IMG/pdf/ad... pages 1-2 et http://fr.calameo.com/read/00248816... page 7.)

LIA

Assistances expérimentales

- Joan R. Kanter, staff research associate UCSD, 1994-1995
- Marianick Juin, technicienne CNRS (statutaire), 2000-2005
- Sandrine Conrod, technicienne CNRS (statutaire), 2005-2011 (maintenant associée à une autre équipe du CRN2M)
- Claire Debarnot, ingénieure d’étude AMU (statutaire), 2010-2011 (maintenant membre du labo AFMB et de notre équipe, depuis jan 2017)
- Audrey Blanchard, ingénieure d’étude, 2011-2014 (maintenant ingénieure à Innate Pharma, Marseille)
- Supanee ("Ann") Potisopon, ingénieure de recherche/postdoc, oct-déc 2014 (maintenant postdoc à Harvard Medical School, Boston, MA)
- Aurélien Assice-Vivoni, ingénieur d’étude, sept 2015 (maintenant alternant chargé de mission qualité hygiène sécurité et environnement pour EDF)
- Julie Baptiste, ingénieure d’étude, nov 2015 - sept 2016 (maintenant ingénieure à l’Institut de Génétique Humaine, Montpellier)
- Maria Mate, ingénieure de recherche CNRS (statutaire), oct 2013 - mai 2017 (maintenant associée à une autre équipe du laboratoire AFMB)
- Marie-Julie Dejardin, ingénieure d’étude, oct 2016 - juin 2017 (maintenant ingénieure à l’Institut NeuroMyoGene (INMG), Lyon)

Etudiants, post-doctorants, visiteurs

Stagiaires

- Rozenn Guegan, Maitrise Biologie Cellulaire & Physiologie, U Rennes, avr - juin 1998
- Rozenn Guegan, DEA Neurosciences, Univ de la Méditerranée, sept - nov 1998 (abandon)
- Céline Hamel, BTS Ecole Nationale de Chimie Physique & Biologie, Paris, mai - juil 1999 & mars 2000
- Romain Morichon, Licence Biochimie, Univ Franche-Comté, UFR Sciences & Techniques, Besançon, juin - août 2000
- Ludovic Renault, Magistère de l’Univ de Rouen (3e année) et DEA BBSG, Univ. Aix-Marseille, sept 2001- juin 2002
- Raja Noufir (maintenant Bonifay), BTS Lycée Pro Marie Curie, Marseille, mai - juin 2003 & nov - déc 2003 (2 x 8 sem)
- Virginie Fabre, 4e année INSA de Lyon, Dépt Biosciences, juin - juil 2004 (8 sem)
- Audrey Luzergues, 2e année ESIL, Dépt Génie Biologique & Microbiologie Appliquée, Marseille, fév - avr 2005 (8 sem)
- Marion Traverse, 2e année ESIL, Dépt Génie Biologique & Microbiologie Appliquée, Marseille, mars - avr 2006 (8 sem)
- Carole Rosenberger, Master-1 Nutrition - Sécurité Alimentaire, option Biochimie, Univ Méditerranée, Marseille, avr - juin 2006 (8 sem)
- Delphine Chaduli, BTS Lycée Pro Marie Curie, Marseille, mai - juin 2006 & oct - déc 2006 (2 x 8 sem)
- Grégoire Mondielli, Master-2 Neurosciences, Univ de la Méditerranée, jan - juin 2007
- David Menahem, 2e année ESIL, Dépt Biotechnologie, Marseille, fév - avr 2010 (8 sem.)
- Pauline Dressayre, 2e année ESIL, Dépt Biotechnologie, Marseille, fév - avr 2011 (8 sem)
- Julie Prats, 2e année ESIL, Dépt Biotechnologie, Marseille, fév - avr 2012 (8 sem) (co-encadrement A Blanchard)
- Camille Ribeyre, Master-1 BBSG, Aix-Marseille Univ, avr - mai 2013 (8 sem) (co-encadrement A Blanchard)
- Florian Mourey, 2e année AgroParisTech, Institut des sciences & industries du vivant & de l’environnement, Centre de Paris, juin-juil 2014 (8 sem) (co-encadrement A Goulet)
- Farida Nezlioui, Master-2 Biochimie Biologie Structurale et Génomique, Aix-Marseille Univ, jan - juin 2016 (co-encadrement A Goulet)
- Yoann Crétinon, Master-1 Biochimie Biologie Structurale et Génomique, Aix-Marseille Univ, mar - avr 2017 (7 sem) (co-encadrement A Goulet, S Platsaki)
- Melvin Boumedour, BTS Lycée La Forbine, Marseille, mai-juil 2017 (6 sem) (co-encadrement S Platsaki)

Etudiants en thèse

- Fatima Laraba-Djebari, Thèse de l’Université d’Aix-Marseille II, sp. Biologie cellulaire et microbiologie, 1993-1995, co-encadrement (dir. de thèse : Marie-France Martin-Eauclaire). Actuellement : Doyen de l’Université des Sciences et de la Technologie Houari Boumédiène, Alger.
- Ludovic Renault, Thèse Univ Méditerranée, sp. Neurosciences, sept 2002 - déc 2005
Financements : Association France Alzheimer ; Association Française contre les Myopathies ; Programme Bioinformatique inter-EPST
Ensuite : Postdoc Stahlberg Lab, Molecular and Cellular Biology, College of Biological Sciences, Univ California Davis, CA, USA, 2006-2009
Puis : Research associate, Howard Young Lab, Dept Biochemistry, Univ Alberta, Edmonton, Canada, 2009-2012
Puis : Senior scientific officer, Cancer Research UK, London Research Inst, UK, 2013 - 2015
Actuellement : Research Scientist & Facility Manager, NeCEN, Leiden University, NL, 2016 - ongoing
- Grégoire Mondielli, Thèse Univ Méditerranée, sp. Neurosciences, sept 2007 – déc 2011
Financements : Association Française contre les Myopathies ; CNRS ; Fondation pour la Recherche Médicale
Ensuite : ingénieur de recherche, CRN2M, équipe Gliotransmission et Synaptopathies, Marseille, 2013 - 2016
Actuellement : ingénieur de recherche, CRN2M, équipe SIG-NET : SIGnalling in NeuroEndocrine Tumors, 2016 - en cours
- Lamia Mebarki, Thèse Aix-Marseille Univ, sp. Biologie Structurale et Biochimie, nov 2013 - oct 2017
Financement : BioXtal nov 2013 - mars 2014 ; CIFRE-ANRT BioXtal-AFMB avr 2014 - mars 2017 ; Theranyx avr - juin 2017 ; AFMB juil 2017 - en cours

Post-doctorants

- Igor Fabrichny, suite à Thèse Univ Lomonosov Moscou (RU) 1995-1999 puis 1er postdoctorat au Institute of Biotechnology, Univ Helsinki (FI) 2000-2005
Financements : CNRS « Proposition d’accueil pour un post-doctorant au CNRS » oct 2005 - sept 2006 ; Fondation pour la Recherche Médicale « Accueil de post-doctorant étranger » oct 2006 - sept 2008
Actuellement : Chef de Produits, International Biotechnology Center GENERIUM, Volginskiy RU, 2011 - en cours
- Adeline Goulet, suite à (i) Thèse Univ Aix-Marseille au laboratoire AFMB 2006-2009, (ii) 1er postdoctorat au CBS Montpellier 2009-2010, puis (iii) 2nd postdoctorat au Birkbeck College à Londres (UK) 2010-2013
3e postdoctorat dans notre équipe ; financement Fondation pour la Recherche Médicale, sept 2013 - sept 2015
Ensuite : Chercheur CNRS (CR2) dans notre équipe, oct 2015 - sept 2017
Actuellement : Chercheur CNRS (CR2) AFMB équipe Interactions hôte-pathogène, depuis sept 2017
- Semeli Platsaki, suite à (i) Thèse en Biochimie des Protéines, Institute for Cell and Molecular Biosciences, Newcastle Univ (UK) 2010-2015, puis (ii) 1er postdoctorat au Northern Institute for Cancer Research, Newcastle Univ (UK) 2015-2016
Actuellement : 2e postdoctorat dans notre équipe ; financement ANR, juin 2016 - juin 2018

Visiteurs long terme

- Sventja von Daake, visiteur Dept of Pharmacology, UCSD, nov 2003 - oct 2004
Financement : Pharmacology Education Research Foundation
Ensuite : Research associate, Susan Taylor Lab, UCSD, La Jolla, CA
Actuellement : Lab manager, Comoletti Lab, Dept Neuroscience and Cell Biology, UMDNJ-RWMS, Child Health Institute of New Jersey, New Brunswick, NJ, août 2011 - en cours
- Nicolas Lenfant, post-doctorant visiteur, convention d’accueil Dynamique Musculaire & Métabolisme, INRA, Montpellier, juin 2011 - déc 2013
Financement : ANR
Ensuite : post-doctorant AFMB équipe Glycogénomique, jan 2014 - déc 2016

Autres stagiaires & visiteurs

- Kael Duprey, stagiaire UCSD, juin-oct 1994 & juin-oct 1995 (aux US)
- Claudine N. Prowse, stagiaire UCSD, jan 1994 - déc 1995 (aux US)
- Verena Pollmann, visiteur PhD Univ Hambourg (dir de thèse : O. Pongs), mars 2000 & juin 2000 (2 & 1 sem)
- Jens Dannenberg, visiteur Postdoc Institut fuer Neurale Signalverarbeitung, ZMNH, Hamburg, oct 2001 (2 sem)
- Scott B. Hansen, visiteur PhD UCSD (dir de thèse, Palmer Taylor), avr - juin 2004 & nov - déc 2004 (7 & 8 sem)
- Ryan Hibbs, visiteur Postdoc UCSD, nov - déc 2006
- Cécile Tardif & Marion Leblanc, classe 1ère S, Lycée des Pierres Vives, Carrières-sur-Seine, déc2013 - mars2014, exclusivement par courriel !

Publications originales et revues

1986

Bougis PE, Marchot P, Rochat H (1986) Characterization of Elapidae snake venom components using optimized reverse-phase high performance liquid chromatographic conditions and screening assays for α-neurotoxin and phospholipase A2 activities. Biochemistry 25, 7235-7243.

1987

Bougis PE, Marchot P, Rochat H (1987) In vivo synergy of cardiotoxin and phospholipase A2 from the Elapid snake Naja mossambica mossambica. Toxicon 25, 427-431.

Martin MF, Rochat H, Marchot P, Bougis PE (1987) Use of high performance liquid chromatography to demonstrate quantitative variation in components of venom from the scorpion Androctonus australis Hector. Toxicon 25, 569-573.

Otting G, Marchot P, Bougis PE, Rochat H, Wüthrich K (1987) Monitoring the purification by high performance liquid chromatography of cardiotoxins from Naja mossambica mossambica using phase-sensitive two dimensional nuclear magnetic resonance. Eur J Biochem 168, 603-607.

1988

Marchot P, Bougis PE, Céard B, Van Rietschoten J, Rochat H (1988) Localization of the toxic site of Naja mossambica mossambica cardiotoxins : small synthetic peptides express an in vivo lethality. Biochem Biophys Res Comm 153, 642-647.

Marchot P, Frachon P, Bougis PE (1988) Selective distinction at equilibrium between the two α-neurotoxin binding sites of Torpedo acetylcholine receptor by microtitration. Eur J Biochem 174, 537-542.

Zeghloul S, Marchot P, Bougis PE, Ronin C (1988) Selective loss of binding sites for the iodinated α-neurotoxin I from Naja mossambica mossambica upon enzymatic deglycosylation of Torpedo electric organ membranes. Eur J Biochem 174, 543-550.

1989

Le Du MH, Marchot P, Bougis PE, Fontecilla-Camps JC (1989) Crystals of fasciculin 2 from green mamba snake venom : preparation and preliminary X-ray analysis. J Biol Chem 264, 21401-21402.

1990

Muniz ZM, Tibbs GR, Marchot P, Bougis PE, Nicholls DG, Dolly JO (1990) Homologues of a K+ channel blocker α-dendrotoxin : characterization of synaptosomal binding sites and their coupling to elevation of cytosolic free calcium concentration. Neurochem Int 16, 105-112.

Gourdou I, Mabrouk K, Harkiss G, Marchot P, Watt N, Hery F, Vigne R (1990) Neurotoxicité chez la souris de portions riches en cystéines des protéines Tat du virus visna et de VIH-1 [en français ; résumé en anglais]. C R Acad Sci (Paris) 311, Série III, pp. 149-155.

1992

Le Du MH, Marchot P, Bougis PE, Fontecilla-Camps JC (1992) 1.9 Å resolution structure of fasciculin 1, an anti-acetylcholinesterase toxin from green mamba snake venom. J Biol Chem 267, 22122-22130.

Laraba-Djebari F, Martin-Eauclaire MF, Marchot P (1992) A fibrinogen-clotting serine proteinase from Cerastes cerastes (horned viper) venom with arginine-esterase and amidase activities : purification, characterization and kinetic parameter determination. Toxicon 30, 1399-1410.

1993

Marchot P, Khélif A, Ji YH, Mansuelle P, Bougis PE (1993) Binding of 125I-fasciculin to rat brain acetylcholinesterase : the complex still binds diisopropyl fluorophosphate. J Biol Chem 268, 12458-12467.

1995

van den Born HKL, Radić Z, Marchot P, Taylor P, Tsigelny I (1995) Theoretical analysis of the structure of the peptide fasciculin and its docking to acetylcholinesterase. Protein Sci 4, 703-715.

Laraba-Djebari F, Martin-Eauclaire MF, Mauco G, Marchot P (1995) Afaâcytin, an αβ-fibrinogenase from Cerastes cerastes (Horned Viper) venom, activates purified factor X and induces serotonin release from human blood platelets. Eur J Biochem 233, 756-765.

Bourne Y, Taylor P, Marchot P (1995) Acetylcholinesterase inhibition by fasciculin : crystal structure of the complex. Cell 83, 503-512.

Taylor P, Radić Z, Hosea NA, Camp S, Marchot P, Berman HA (1995) Structural bases for the specificity of cholinesterase catalysis and inhibition. Toxicol Lett 82-83, 453-458.

1996

Le Du MH, Housset D, Marchot P, Bougis PE, Navaza J, Fontecilla-Camps JC (1996) Crystal structure of fasciculin 2 from green mamba snake venom : evidence for unusual loop flexibility. Acta Cryst D52, 87-92.

Marchot P, Ravelli RBG, Raves ML, Bourne Y, Vellom DC, Kanter J, Camp S, Sussman JL, Taylor P (1996) Soluble monomeric acetylcholinesterase from mouse : expression, purification, and crystallization in complex with fasciculin. Protein Sci 5, 672-679.

1997

Marchot P, Prowse CN, Kanter J, Camp S, Ackermann EJ, Radić Z, Bougis PE, Taylor P (1997) Expression and inhibitory activity of mutants of fasciculin, a peptidic acetylcholinesterase inhibitor from mamba venom. J Biol Chem 272, 3502-3510.

1998

Sugiyama N, Marchot P, Kawanishi C, Osaka H, Molles B, Sine S, Taylor P (1998) Residues at the subunit interfaces of the nicotinic acetylcholine receptor that contribute to α-conotoxin M1 binding. Molec Pharmacol 53, 787-794.

Marchot P, Bourne Y, Prowse CN, Bougis PE, Taylor P (1998) Highlights in toxin research - Inhibition of mouse acetylcholinesterase by fasciculin : crystal structure of the complex and mutagenesis of fasciculin. Toxicon 36, 1613-1622.

Taylor P, Osaka H, Molles BE, Sugiyama N, Marchot P, Malany S, McArdle JJ, Sine SM, Tsigelny I (1998) Toxins selective for subunit interfaces as probes of nicotinic acetylcholine receptor structure. J Physiol (Paris) 92, 79-83.

1999

Bourne Y, Taylor P, Bougis PE, Marchot P (1999) Crystal structure of mouse acetylcholinesterase : a peripheral site-occluding loop in a tetrameric assembly. J Biol Chem 274, 2963-2970.

Sentjurc M, Pecar S, Stojan J, Marchot P, Radić Z, Grubič Z (1999) Electron paramagnetic resonance reveals altered topography of the active site gorge of acetylcholinesterase after binding of fasciculin to the peripheral site. Biochem Biophys Acta 1430, 349-358.

Bourne Y, Grassi J, Bougis PE, Marchot P (1999) Conformational flexibility of the acetylcholinesterase tetramer revealed by X-ray crystallography. J Biol Chem 274, 30370-30376.

Marchot P (1999) L’interaction fasciculine-acétylcholinestérase [Monographie en français ; résumé en anglais]. J Soc Biol 193, 505-508.

2000

Tricaud N, Marchot P, Martin-Eauclaire MF (2000) On the kaliotoxin and dendrotoxin binding sites on rat brain synaptosomes. Toxicon 38, 1749-1758.

2001

Bourne Y, Dannenberg J, Pollmann V, Marchot P, Pongs O (2001) Immunocytochemical localization and crystal structure of human frequenin (neuronal calcium sensor 1). J Biol Chem 276, 11949-11955.

2002

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Geib S, Sandoz G, Mabrouk K, Matavel A, Marchot P, Hoshi T, Villaz M, Ronjat M, Miquelis R, Lévêque C, De Waard M (2002) Use of a purified and functional recombinant Ca2+ channel β4 subunit in surface plasmon resonance studies. Biochem J 364, 285-292.

2003

Bourne Y, Taylor P, Radić Z, Marchot P (2003) Structural insights into ligand interactions at the acetylcholinesterase peripheral anionic site. EMBO J 22, 1-12.

2004

Hotelier T, Renault L, Cousin X, Nègre V, Marchot P, Chatonnet A (2004) ESTHER, the database of the α/β-hydrolase fold superfamily of proteins. Nucleic Acids Res 32, D145-147.

Bourne Y, Kolb HC, Radić Z, Sharpless KB, Taylor P, Marchot P (2004) Freeze-frame inhibitor captures acetylcholinesterase in a unique conformation. Proc Natl Acad Sci USA 101, 1449-1454.

Bourne Y, Hasper AA, Chahinian H, Juin M, de Graaff LH, Marchot P (2004) Aspergillus niger protein EstA defines a new class of fungal esterases within the α/β-hydrolase fold family of proteins. Structure (Camb) 12, 677-687 [Erratum in Structure (Camb) 12, 1545]. (See also Preview “Defining substrate characteristics from 3D structure : perspective on EstA structure” by Schrag JD & Cygler M, Structure (Camb) 12, 521-522.)

2005

Legros C, Céard B, Vacher H, Marchot P, Bougis PE, Martin-Eauclaire MF (2005) Expression of the scorpion α-toxin of reference AaH-II and mutants for identification of some key bioactive elements. Biochem Biophys Acta 1723, 91-99.

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Hansen SB, Sulzenbacher G, Huxford T, Marchot P, Taylor P, Bourne Y (2005) Structures of Aplysia AChBP complexes with nicotinic agonists and antagonists reveal distinctive binding interfaces and conformations. EMBO J 24, 3635–3646.

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Renault L, Nègre V, Hotelier T, Cousin X, Marchot P, Chatonnet A (2005) New friendly tools for users of ESTHER, the database of the α/β-hydrolase fold superfamily of proteins. Chem Biol Interact 157-158, 339-343.

Bourne Y, Hasper AA, Chahinian H, Renault L, Juin MA, de Graaff LH, Marchot P (2005) A. niger protein "EstA", perhaps a new electrotactin, defines a new class of fungal esterases within the α/β-hydrolase fold superfamily. Chem Biol Interact 157-158, 395-396.

Renault L, Essono S, Boquet D, Juin M, Grassi J, Bourne Y, Marchot P (2005) Structural insights into AChE inhibition by monoclonal antibodies. Chem Biol Interact 157-158, 397-400.

2006

Bourne Y, Radić Z, Sulzenbacher G, Kim E, Taylor P, Marchot P (2006) Substrate and product trafficking through the active center gorge of acetylcholinesterase analyzed by crystallography and equilibrium binding. J Biol Chem 281, 29256-29267.

Hansen SB, Sulzenbacher G, Huxford T, Marchot P, Bourne Y, Taylor P (2006) Structural characterization of agonist and antagonist-bound acetylcholine-binding protein from Aplysia californica. J Mol Neurosci 30 (1-2), 101-102.

Bourne Y, Hansen SB, Sulzenbacher G, Talley TT, Huxford T, Taylor P, Marchot P (2006) Structural comparison of three crystalline complexes of a peptidic toxin with a synaptic acetylcholine recognition protein. J Mol Neurosci 30 (1-2), 103-104.

Hansen S, Sulzenbacher G, Huxford T, Marchot P, Bourne Y, Taylor P (2006) Conformational states of AChBP revealed by X-ray crystal structures of bound nAChR agonists, antagonists and non-competitive ligands. Acta Pharmacol Sin 27, 390-390.

2007

Fabrichny IP, Leone P, Sulzenbacher G, Comoletti D, Miller MT, Taylor P, Bourne Y, Marchot P (2007) Structural analysis of the synaptic protein neuroligin and its β-neurexin complex : determinants for folding and cell adhesion. Neuron 56, 979-991. (See also Preview “A Crystal-Clear Interaction : Relating Neuroligin/Neurexin Complex Structure to Function at the Synapse” by Levinson J.N. & El-Husseini A. Neuron 56, 937-939.)

2009

Hibbs RE*, Sulzenbacher G*, Shi J, Talley TT, Conrod S, Kem WR, Taylor P, Marchot P, Bourne Y (2009) Structural determinants for interaction of partial agonists with acetylcholine binding protein and neuronal α7 nicotinic acetylcholine receptor. EMBO J 28, 3040-3051.

2010

Bourne Y, Radić Z, Aráoz R, Talley TT, Benoit E, Servent D, Taylor P, Molgó J, Marchot P (2010) Structural determinants in phycotoxins and AChBP conferring high affinity binding and nicotinic AChR antagonism. Proc Natl Acad Sci USA 107, 6076-6081.

Leone P, Comoletti D, Ferracci G, Conrod S, Garcia SU, Taylor P, Bourne Y, Marchot P (2010) Structural insights into the exquisite selectivity of neurexin/neuroligin synaptic interactions. EMBO J 29, 2461-2471.

Leone P, Comoletti D, Taylor P, Bourne Y, Marchot P (2010) Structure-function relationship of the α/β-hydrolase fold domain of neuroligin : a comparison with acetylcholinesterase [Revue]. Chem Biol Interact 187 49–55.

Hotelier T, Nègre V, Marchot P, Chatonnet A (2010) Insecticide resistance through mutations in cholinesterases or carboxylesterases : data mining in ESTHER database. J Pestic Sci 35, 315-320.

Bourne Y, Radić Z, Taylor P, Marchot P (2010) Conformational remodeling of femtomolar inhibitor-acetylcholinesterase complexes in the crystalline state. J Am Chem Soc 132, 18292-18300.

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Fabrichny IP, Mondielli G, Conrod S, Martin-Eauclaire MF, Bourne Y, Marchot P (2012) Structural insights into antibody sequestering and neutralizing of Na+-channel α-type modulator from Old World scorpion venom. J Biol Chem 287, 14136-48.

2013

Lenfant N, Hotelier T, Velluet E, Bourne Y, Marchot P, Chatonnet A (2013) ESTHER, the database of the α/β-hydrolase fold superfamily of proteins : tools to explore diversity of functions. Nucleic Acids Res (Database Issue) 41, D423-D429.

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Martin-Eauclaire MF, Benoit E, Marchot P, Barbier J, Molgó J, Servent D (2013) Editorial to the Special Issue on “Toxins : From Threats to Benefits” (Molgó J, Benoit E, Barbier J, Marchot P, Servent D, Guest Eds), Toxicon 75, 1-2.

Bourne Y*, Renault L*, Essono S, Mondielli G, Lamourette P, Boquet D, Grassi J, Marchot P (2013) Molecular characterization of monoclonal antibodies that inhibit acetylcholinesterase by targeting the peripheral site and backdoor region. PLOS One 8, e77226.

2014

Lenfant N, Hotelier T, Bourne Y, Marchot P, Chatonnet A (2014) Tracking the origin and divergence of cholinesterases and neuroligins : the evolution of synaptic proteins. J Mol Neurosci 53, 362-369.

Bourne Y, Marchot P (2014) The neuroligins and their ligands : from structure to function at the synapse. J Mol Neurosci 53, 387-396.

Benoit E, Mattei C, Barbier J, Marchot P, Molgó J, Servent D (2014) Editorial to the Special Issue on “Freshwater and Marine Toxins” (Molgó J, Benoit E, Barbier J, Marchot P, Servent D, Guest Eds), Toxicon 91, 1-4.

2015

Bourne Y*, Renault L*, Marchot P (2015) Crystal structure of snake venom acetylcholinesterase in complex with inhibitory antibody fragment Fab410 bound at the peripheral site : evidence for open and closed states of a back door channel. J Biol Chem 290, 1522–1535.

Bourne Y, Sulzenbacher G, Radić Z, Aráoz R, Reynaud M, Benoit E, Zakarian A, Servent D, Molgó J, Taylor P, Marchot P (2015) Marine macrocyclic imines, pinnatoxins A and G : structural determinants and functional properties to distinguish neuronal α7 from muscle (α1)2βγδ nAChRs. Structure 23, 1106-1115. (See also Preview "From Shellfish Poisoning to Neuroscience" by Shahsavar A and Balle T, Structure 23, 979-980.)

2016

Bourne Y, Sharpless KB, Taylor P, Marchot P (2016) Steric and dynamic parameters influencing in situ cycloadditions to form triazole inhibitors with crystalline acetylcholinesterase. J Am Chem Soc 138, 1611−1621.

Lenfant N, Bourne Y, Marchot P, Chatonnet A (2016) Relationships of human α/β hydrolase fold proteins and other organophosphate-interacting proteins. Chem Biol Interact 259, 343-351.

2017

Prado MAM, Marchot P, Silman I (2017) Preface to the Special Issue "Cholinergic Mechanisms". J Neurochem 142 Suppl 2, 3-6.

Kessler P, Marchot P, Silva M, Servent D (2017) The three-finger toxin fold : a multifunctional structural scaffold able to modulate the cholinergic functions. J Neurochem 142 Suppl 2, 7-18.

Molgó J, Marchot P, Aráoz R, Benoit E, Iorga BI, Zakarian A, Taylor P, Bourne Y, Servent D (2017) Cyclic imine toxins from dinoflagellates : a growing family of potent antagonists of the nicotinic acetylcholine receptors. J Neurochem 142 Suppl 2, 41-51.

Chatonnet A, Lenfant N, Marchot P, Selkirk ME (2017) Natural genomic amplification of cholinesterase genes in animals. J Neurochem 142 Suppl 2, 73-81.

Thoumine O, Marchot P (2017) A triad of crystals sheds light on MDGA interference with neuroligation. Neuron 96, 729-731.

Production éditoriale

Ouvrage Toxines & cancer (Goudey-Perrière F, Benoit E, Goyffon M, Marchot P, eds) Coll. Rencontres en Toxinologie, Editions Lavoisier, Cachan, 2006 (326 pages) (ISBN : 2-7430-0958-6).

Ouvrage Toxines émergentes : nouveaux risques (Goudey-Perrière F, Benoit E, Marchot P, Popoff M, eds) Coll Rencontres en Toxinologie, Editions Lavoisier, Cachan, 2007 (208 pages) (ISBN : 978-2-7430-1037-9).

Ouvrage électronique (e-book) Toxines & fonctions cholinergiques neuronales & non neuronales (Benoit E, Goudey-Perrière F, Marchot P, Servent D, eds) Coll Rencontres en Toxinologie, Publications de la SFET, Châtenay-Malabry, 2008 (160 pages) (ISSN : 1760-6004).

Ouvrage électronique (e-book) Toxines & signalisation (Benoit E, Goudey-Perrière F, Marchot P, Servent D, eds) Coll Rencontres en Toxinologie, Publications de la SFET, Châtenay-Malabry, 2009 (206 pages) (ISSN : 1760-6004).

Ouvrage électronique (e-book) Advances and new technologies in toxinology (Barbier J, Benoit E, Marchot P, Mattei C, Servent D, eds) Coll Rencontres en Toxinologie, Publications de la SFET, Châtenay-Malabry, 2010 (184 pages) (ISSN : 1760-6004).

Numéro Spécial Hydrolase versus other functions of members of the α/β-hydrolase fold superfamily of proteins (Chatonnet A, Marchot P, Guest eds). Protein & Peptide Letters, Bentham Science Publishers Ltd. 2012 (ISSN : 0929-8665), vol 19(2), pp 130-197.

Numéro Spécial Toxins : From Threats to Benefits, 20th Meeting of the French Society of Toxinology (SFET) (Molgó J, Benoit E, Barbier J, Marchot P, Servent D, Guest eds), Toxicon (ISSN : 0041-0101), Elsevier, 2013, vol 75, pp 1-224.

Numéro Spécial Freshwater and Marine Toxins, 21th Meeting of the French Society of Toxinology (SFET) (Molgó J, Benoit E, Barbier J, Marchot P, Servent D, Guest eds), Toxicon (ISSN : 0041-0101), Elsevier, 2014, vol 91, pp 1-184.

Numéro Spécial Cholinergic Mechanisms (Silman I, Guest ed ; Marchot P, Prado MAM, Assoc Guest eds), J Neurochem (ISSN : 1471-4159), Wiley, 2017, vol 142 - Suppl 2, pp 1-226.

Chapitres d’ouvrages & actes de colloques

Marchot P, Bougis PE, Céard B, Van Rietschoten J, Rochat H (1989) Lethal synthetic peptides as models of the toxic site of Naja mossambica mossambica cardiotoxins. In Second Forum on Peptides (Aubry A, Marraud M, Vitoux B, eds) Colloque INSERM / John Libbey Eurotext Ltd 174, 461-464.

Le Du MH, Marchot P, Bougis PE, Fontecilla-Camps JC (1993) Fasciculin 1 (Green mamba). In Macromolecular Structures (Hendrickson WA, Wüthrich K, eds) pp. 152-153, Current Biology Ltd, Philadelphia.

Marchot P, Camp S, Radić Z, Bougis PE, Taylor P (1995) Structural determinants of fasciculin specificity for acetylcholinesterase. In Enzymes of the Cholinesterase Family (Quinn DM, Balasubramanian AS, Doctor BP, Taylor P, eds) pp. 197-202, Plenum Publishing Corp, NY.

Bourne Y, Taylor P, Marchot P (1996) Acetylcholinesterase, recombinant monomeric form (mouse) / fasciculin 2 (mamba) complex. In Macromolecular Structures (Hendrickson WA, Wüthrich K, eds) pp. 8-9, Current Biology Ltd, London, UK.

Bourne Y, Taylor P, Kanter JR, Bougis PE, Marchot P (1998) Crystal structure of mouse acetylcholinesterase. In Structure and Function of Cholinesterases and Related Proteins (Doctor BP, Taylor P, Quinn DM, Rotundo RL, Gentry MK, eds) pp. 315-322, Plenum Publishing Corp, NY.

Marchot P, Bourne Y, Prowse CN, Kanter JR, Eads J, Bougis PE, Taylor P (1998) Fasciculin inhibition of mouse acetylcholinesterase : crystal structure of the complex and mutagenesis of fasciculin. In Structure and Function of Cholinesterases and Related Proteins (Doctor BP, Taylor P, Quinn DM, Rotundo RL, Gentry MK, eds) pp. 331-338, Plenum Publishing Corp., NY.

Kanter JR, Eads J, Camp S, Marchot P, Taylor P (1998) Expression and purification of recombinant mutants of fasciculin from mammalian cells. In Structure and Function of Cholinesterases and Related Proteins (Doctor BP, Taylor P, Quinn DM, Rotundo RL, Gentry MK, eds) pp. 240-241, Plenum Publishing Corp, NY.

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Tai K, Shen T, Henchman RH, Bourne Y, Marchot P, McCammon JA (2004) Mechanism of acetylcholinesterase inhibition by fasciculin : A 5ns molecular dynamics simulation. In Cholinergic Mechanisms - function and dysfunction Symposium Proceedings (Silman I, Michaelson DM, Anglister I, Fisher A, Soreq H, eds) pp. 727-728, Taylor & Francis group, UK.

Bourne Y, Hansen SB, Sulzenbacher G, Talley TT, Huxford T, Taylor P, Marchot P (2005) Comparaison structurale de trois complexes entre une toxine peptidique et une protéine synaptique liant l’acétylcholine. [Revue en français ; résumé en anglais]. In Toxines et Douleur (Bon C, Goudey-Perrière F, Goyffon M, Sauviat MP, eds), pp. 213-216, Coll Rencontres en Toxinologie, Editions Lavoisier, Cachan, France.

Fabrichny I, Conrod S, Martin-Eauclaire MF, Devaux C, Bourne Y, Marchot P (2007) Immunothérapie antiscorpionique : approche structurale. [En français ; résumé & légendes en anglais]. In Toxines émergentes : nouveaux risques (Goudey-Perrière F, Benoit E, Marchot P, Popoff M, eds), pp. 197-202, Coll Rencontres en Toxinologie, Editions Lavoisier, Cachan, France.

Bourne Y, Radić Z, Talley TT, Conrod S, Taylor P, Molgó J, Marchot P (2008) Utilisation des « protéines liant l’ACh » (AChBP) en toxinologie structurale : nouveaux exemples. [En français ; résumé & légendes en anglais]. In Toxines et fonctions cholinergiques neuronales et non neuronales (Benoit E, Goudey-Perrière F, Marchot P, Servent D, eds), pp. 27-28, Coll Rencontres en Toxinologie, Publications de la SFET, Châtenay-Malabry, France.

Taylor P, Radić Z, Talley TT, Nemecz A, De Jaco A, Comoletti D, Fabrichny IP. Leone P, Miller MT, Dubi N, Fokin VV, Sharpless KB, Bourne Y, Marchot P (2008) Retrogenomics - Proceeding from gene product back to the gene : applications in drug discovery and uncovering linkages in congenital disorders. [Revue en anglais ; résumé & légendes en français]. In Toxines et fonctions cholinergiques neuronales et non neuronales (Benoit E, Goudey-Perrière F, Marchot P, Servent D, eds), pp. 29-32, Coll Rencontres en Toxinologie, Publications de la SFET, Châtenay-Malabry, France.

Douzi B, Geerlof A, Gilles N, Darbon H, Marchot P, Vincentelli R (2010) A new system for expressing recombinant animal toxins in E. coli ? In Advances and new technologies in toxinology (Barbier J, Benoit E, Marchot P, Mattei C, Servent D, eds), pp. 149-152, Coll Rencontres en Toxinologie, Publications de la SFET, Châtenay-Malabry, France.

Résumés publiés dans revues à comité de lecture

Bougis PE, Marchot P, Rochat H (1985) Reverse-phase high performance liquid chromatography of Elapidae snake venoms. Toxicon 23, p. 554

Marchot P, Khélif A, Bougis PE (1985) Brain acetylcholinesterase inhibitor from mamba snake venom : reverse-phase HPLC isolation and characterisation. Toxicon 23, p. 592

Marchot P, Bougis PE, Rochat H (1987) High performance liquid chromatography of Elapidae snake venoms. Toxicon 25, p. 372

Laraba-Djebari F, Martin-Eauclaire MF, Marchot P (1993) Two thrombin-like proteinases from Cerastes cerastes (Horn viper) venom : purification, characterization and kinetic parameter determination. Toxicon 31, p. 528

Laraba-Djebari F, Martin-Eauclaire MF, Marchot P (1994) Afaâcytin, a thrombin-like enzyme from the venom of Cerastes cerastes : structural and functional properties. Toxicon 32, p. 400

Marchot P, Khélif A, Ji YH, Mansuelle P, Bougis PE (1994) Binding of 125I-fasciculin to rat brain acetylcholinesterase. Toxicon 32, p. 401

Kanter J, Marchot P, Prowse C, Camp S, Taylor P (1997) Contributions of individual amino acid residues to the stability of the fasciculin-acetylcholinesterase interaction. Pharmacologist 39, p. 104

Marchot P, Taylor P, Kanter JR, Bougis PE, Bourne Y (1998) Tetrameric assembly and peripheral site-occluding loop of mouse acetylcholinesterase. J Physiol (Paris) 92, p. 465

Bougis PE, Taylor P, Marchot P (1998) Biotinylation of the tyrosine residues of fasciculin. J Physiol (Paris) 92, p. 416

Marchot P (1999) Acetylcholinesterase inhibition by fasciculin. Toxicon 37, 1209-1210

Bougis PE, Taylor P, Marchot P (2000) Biotinylated fasciculins : potential tools for histochemical studies of acetylcholinesterase. Toxicon 38, 1637-1638

Flynn R, Comoletti D, Marchot P, Bourne Y, Südhof T, & Taylor P (2003) Interaction of recombinant soluble neuroligins-1 with neurexin-ß. FASEB J. 17 (4), A640

Bourne Y, Sulzenbacher G, Radić Z, Aráoz R, Reynaud M, Benoit E, Talley TT, Zakarian A, Taylor P, Servent D, Molgó J, Marchot P (2014) Diversity in the binding interactions of marine toxins to AChBP, the soluble nAChR surrogate. Toxicon 91, 171-172.

Bourne Y, Radić Z, Sharpless KB, Taylor P, Marchot P (2017) Structural and functional analysis of acetylcholinesterase complexes with in situ click-chemistry inhibitors. J Neurochem 142 Suppl 2, 189.

Marchot P, Sulzenbacher G, Radić Z, Aráoz R, Reynaud M, Benoit E, Zakarian A, Servent D, Molgó J, Taylor P, Bourne Y (2017) Diversity in the binding interactions of marine phycotoxins to AChBP, the soluble nAChR surrogate. J Neurochem, 142 Suppl 2, 196.

Chatonnet A, Marchot P, Bourne Y, Lenfant N, Hotelier T (2017) ESTHER database : update on the alpha/beta hydrolase fold superfamily of proteins. J Neurochem, 142 Suppl 2, 209.

Lenfant N, Selkirk ME, Hotelier T, Bourne Y, Marchot P, Chatonnet A (2017) Evolution of animal cholinesterases. J Neurochem, 142 Suppl 2, 214.

Structures cristallographiques

- 1FAS Fasciculin 1 (LeDu, Marchot, Bougis, Fontecilla-Camps, 1993)
- 1FSC Fasciculin 2 (LeDu, Housset, Marchot, Bougis, Navaza, Fontecilla-Camps, 1995)

- 1MAH Mouse AChE, fasciculin 2 complex (Bourne, Taylor, Marchot, 1995)
- 1KU6 Mouse AChE, revisited fasciculin 2 complex (Bourne, Burmeister, Taylor, Marchot, 2002)

- 1C2B Eel AChE, natural tetramer, structure A (Bourne, Marchot, 1999)
- 1C2O Eel AChE, natural tetramer, structure B (id.)

- 1MAA Mouse AChE, crystalline tetramer (Bourne, Taylor, Bougis, Marchot, 1998)

- 1J06 Mouse AChE, first apo form (Bourne, Taylor, Radić, Marchot, 2002)
- 1J07 Mouse AChE, decidium complex (id.)
- 1N5R Mouse AChE, propidium complex (id.)
- 1N5M Mouse AChE, gallamine complex (id.)

- 2H9Y Mouse AChE, complex with TMTFA (Bourne, Radić, Sulzenbacher, Kim, Taylor, Marchot, 2006)
- 2HA0 Mouse AChE, complex with 4K-TMA (id.)
- 2HA2 Mouse AChE, complex with succinyldicholine (id.)
- 2HA3 Mouse AChE, complex with choline (id.)
- 2HA4 Mouse AChE S203A mutant, complex with acetylcholine (id.)
- 2HA5 Mouse AChE S203A mutant, complex with acetylthiocholine (id.)
- 2HA6 Mouse AChE S203A mutant, complex with succinyldicholine (id.)
- 2HA7 Mouse AChE S203A mutant, complex with butyrylthiocholine (id.)

- 1Q83 Mouse AChE, TZ2PA6 syn1 complex (Bourne, Kolb, Radić, Sharpless, Taylor, Marchot, 2003)
- 1Q84 Mouse AChE, TZ2PA6 anti1 complex (id.)

- 5EHN mouse AChE, syn-TZ2PA5 complex (Bourne, Sharpless, Taylor, Marchot, 2016)
- 5EHQ mouse AChE, anti-TZ2PA5 complex (id.)
- 5EHZ mouse AChE, syn-TZ2PA5 complex from a 1:1 syn/anti mixture (id.)
- 5EIA mouse AChE, anti-TZ2PA5 complex from a 1:6 syn/anti mixture (id.)
- 5EIE mouse AChE, TZ2 complex (id.)
- 5EIH mouse AChE, TZ2+PA5 complex (id.)

- 2XUD Mouse AChE Tyr337Ala mutant (Bourne, Radić, Taylor, Marchot, 2010)
- 2XUG Mouse AChE Tyr337Ala mutant, cocrystallized complex with TZ2PA6 anti1 (1-wk) (id.)
- 2XUF Mouse AChE Tyr337Ala mutant, cocrystallized complex with TZ2PA6 anti1 (1-mth) (id.)
- 2XUH Mouse AChE Tyr337Ala mutant, cocrystallized complex with TZ2PA6 anti1 (10-mths) (id)
- 2XUI Mouse AChE Tyr337Ala mutant, cocrystallized complex with TZ2PA6 syn1 (1-wk) (id)
- 2XUJ Mouse AChE Tyr337Ala mutant, cocrystallized complex with TZ2PA6 syn1 (1-mth) (id)
- 2XUK Mouse AChE Tyr337Ala mutant, cocrystallized complex with TZ2PA6 syn1 (10-mths) (id)
- 2XUO Mouse AChE, Tyr337Ala mutant, soaking complex with TZ2PA6 anti1 (id)
- 2XUP Mouse AChE, Tyr337Ala mutant, soaking complex with TZ2PA6 syn1 (id.)
- 2XUQ Mouse AChE, Tyr337Ala mutant, soaking complex with mixed TZ2PA6 anti1/syn1 (id.)

- 2YMX Inhibitory anti-AChE Fab408 (Bourne, Renault, Essono, Mondielli, Lamourette, Bocquet, Grassi, Marchot, 2013)
- 4QWW Fab410-BfAChE complex (Bourne, Renault, Marchot, 2015)

- 1YI5 Lymnaea AChBP, α-cobratoxin complex (Bourne, Talley, Hansen, Taylor, Marchot, 2005)

- 2BYN Aplysia AChBP, apo (Hansen, Sulzenbacher, Huxford, Marchot, Taylor, Bourne, 2005)
- 2BYP Aplysia AChBP, α-conotoxin Im1 complex (id.)
- 2BYQ Aplysia AChBP, epibatidine complex (id.)
- 2BYR Aplysia AChBP, methyllycaconitine complex (id.)
- 2BYS Aplysia AChBP, lobeline complex (id.)

- 2WNL Aplysia AChBP, anabaseine complex (Hibbs, Sulzenbacher, Shi, Talley, Conrod, Kem, Taylor, Marchot, Bourne, 2009)
- 2WNJ Aplysia AChBP, DMXBA complex (id.)
- 2WN9 Aplysia AChBP, 4-OH-DMXBA complex (id.)
- 2WNC Aplysia AChBP, tropisetron complex (id.)

- 2WZY Aplysia AChBP, SPX complex (Bourne, Radic, Aráoz, Talley, Benoit, Servent, Taylor, Molgo, Marchot, 2010)
- 2X00 Aplysia AChBP, GYM complex (id.)

- 4XHE Aplysia AChBP, PnTx-A complex (Bourne, Sulzenbacher, Marchot, 2015)
- 4XK9 Aplysia AChBP, PnTx-G complex (id)

- 3BE8 NL4 (Fabrichny, Leone, Sulzenbacher, Comoletti, Miller, Taylor, Bourne, Marchot, 2007)
- 2VH8 Nrxβ1-NL4 complex (id.)
- 2WQZ Nrxβ1-NL4 complex, aternative refinement (replaces 2VH8) 2009

- 2XB6 Revisited Nrxβ1-NL4 complex (Leone, Comoletti, Ferracci, Conrod, Taylor, Bourne, Marchot, 2010)

- 4AEI Fab4C1 bound with scorpion toxin AahII (Fabrichny, Mondielli, Conrod, Martin-Eauclaire, Bourne, Marchot, 2011)
- 4AEH Fab9C2 in the absence of a bound scorpion toxin AahI (id)

- 1G8I Human frequenin (NCS-1) (Bourne, Dannenberg, Pollmann, Marchot, Pongs, 2000)

- 1UKC Aspergillus niger EstA (Bourne, Hasper, Chahinian, Juin, de Graff, Marchot, 2003)

Revues de presse

Pour “Bourne et al., Structure (Camb) 2004” :

“Defining substrate characteristics from 3D structure : perspective on EstA structure” by Schrag JD & Cygler M, Structure (Camb) 12, 521-522.

Pour « Bourne et al., PNAS 2004” :

“Enzyme manufactures its own inhibitor” PNAS News Archive [Feb 2004]

“Sharpless clicks at Informex 2004” Chem. Eng. News 82, 63-65 [Feb 2004]

“Clicking on to the chemistry of Alzheimer’s” Chem. World 3 [Mar 2004]

“New approach to drug design” UCSD News / Health Sciences [Mar 2004] http://ucsdnews.ucsd.edu/archive/ne...

“Enzyme acetylcholinesterase, new approach to drug design” News-Medical.Net... Medical News [Mar 2004] http://www.news-medical.net/?id=87

“Pharmacologists collaborate on new approach to drug design” MediLexicon/Medical News Headlines [Mar 2004] http://www.pharma-lexicon.com/medic...

“Enzymes are doing it for themselves” Biotechniques Euro-edition [Apr 2004]

Pour “Fabrichny et al., Neuron 2007” :

Preview “A Crystal-Clear Interaction : Relating Neuroligin/Neurexin Complex Structure to Function at the Synapse” by Levinson J.N. & El-Husseini A., Neuron 56 (2007) 937-939

“Snapshot of proteins linked to autism”, Royal Society of Chemistry, UK [Dec 2007] http://www.rsc.org/chemistryworld/N...

“Atomic Structure of Proteins Altered in Autism” Newswise [Dec 2007] http://www.newswise.com/articles/vi...

“Study Details Atomic Structure of Proteins Altered in Autism”, UCSD Medical Center [Dec 2007] http://ucsdnews.ucsd.edu/archive/ne...

« L’autisme : un syndrome complexe approché de très près par les chercheurs de l’Université de la Méditerranée et du CNRS : Des protéines neuronales incriminées dans l’autisme vues en 3D », Communiqué de Presse de l’Université de la Méditerrannée [Dec 2007] http://www.univmed.fr/communication...

« Observation en 3D de protéines neuronales incriminées dans l’autisme », Communiqué de presse du CNRS [Dec 2007] http://www2.cnrs.fr/presse/communiq...

« Observation en 3D de protéines neuronales incriminées dans l’autisme », TV5.org - Infos - Les communiqués de presse [Dec 2007] http://www.tv5.org/TV5Site/info/com...

« Observation en 3D de protéines neuronales incriminées dans l’autisme », News Press Le Monde [Dec 2007] http://www.newsfrance.org/communiqu...

« En direct des labos - Autisme : des protéines neuronales incriminées observées en 3D », BE France 203 - Veille technologique internationale, ADIT - Ministère des Affaires Etrangères et Européennes [Jan 2008] http://www.bulletins-electroniques....

“Live from the Labs - 3D Observation of Neuroligins Involved in Autism”, BE France 203 - Veille technologique internationale, ADIT - Ministère des Affaires Etrangères et Européennes [Jan 2008] http://www.bulletins-electroniques....

« Des protéines neuronales incriminées dans l’autisme observées en trois dimensions », Centre de Ressources Autisme Rhône-Alpes, Revue de presse n°22 : 16/12/07 - 31/12/07 [Jan 2008] http://www.cra-rhone-alpes.org/spip...

F1000Prime - Article Recommendations [Feb 2008] [http://f1000.com/prime/1100169]

« Analyse en 3D de protéines neuronales incriminées dans l’autisme », La Lettre de l’Université de la Méditerranée, n°125 Février 2008 p.25 http://www.univmed.fr/communication...

« Observation en 3D de protéines neuronales incriminées dans l’autisme », Paris Presse Actualité [Feb 2008] http://www.parispresse.eu/__n87678_...

« Observation en 3D de protéines neuronales incriminées dans l’autisme », Journal du CNRS, n°218 Mars 2008

« Des protéines incriminées dans l’autisme vues en 3D », Neurosciences - Découvertes en rafale sur le cerveau [Mar 2008] http://www2.cnrs.fr/presse/journal/...

« Pierres fondamentales », Revue de l’UNAPEI, Septembre 2008

Pour “Bourne et al., PNAS 2010” :

« Comment agissent certaines toxines accumulées dans les fruits de mer » [Mar 2010] Communiqué de presse du CNRS http://www2.cnrs.fr/presse/communiq...

« Comment agissent certaines toxines accumulées dans les fruits de mer » [Mar 2010] Communiqué de presse du CEA – Sciences du vivant http://www-dsv.cea.fr/la-dsv/toute-...]

”The mode of action of certain toxins that accumulate in seafood” [Mar 2010] Communiqué de presse du CNRS page internationale http://www2.cnrs.fr/en/1709.htm

"Comment des coquillages deviennent toxiques" [Mar 2010] Ma Planète [http://ma-planete.com/blog/view/id_...]

Pour "Bourne et al., Structure 2015” :

Preview "From Shellfish Poisoning to Neuroscience" by Shahsavar A and Balle T, Structure 23, 979-980 [http://www.ncbi.nlm.nih.gov.gate1.i...].

Liens d’intérêt

Base de données ESTHER : http://bioweb.ensam.inra.fr/ESTHER/...

Société Française pour l’Etude des Toxines : http://sfet.asso.fr/

XVth International Symposium on Cholinergic Mechanisms, Marseille, oct 2016 : http://iscm.sciencesconf.org/?lang=fr

Figures de couverture

cholinesterases Ouvrage Structure and Function of Cholinesterases and Related Proteins (Doctor BP, Taylor P, Quinn DM, Rotundo RL, & Gentry MK, eds) Plenum Publishing Corp, NY, 1998 (630 pages) (ISBN : 0-306-46050-5).


toxinologie Ouvrage électronique (e-book) Toxines et fonctions cholinergiques neuronales et non neuronales (Benoit E, Goudey-Perrière F, Marchot P, Servent D, eds) Coll. Rencontres en Toxinologie, Publications de la SFET, Châtenay-Malabry, 2008 (160 pages) (ISSN : 1760-6004).


jacs Journal J. Am. Chem. Soc. Vol. 132, Iss. 51, December 29, 2010


JNC 2017 Special Issue on Cholinergic Mechanisms (Silman I, Guest Ed ; Marchot P, Prado MAM, Assoc Guest Eds), J. Neurochem. Wiley 2017 vol 142 - Suppl 2, pp 1-226 (ISSN : 1471-4159).

Portfolio

Structure cristalline du dimère de neuroligine (sous-unités en jaune, domaine (...) Structure cristalline du complexe pentamérique formé entre l'AChBP, un (...) Structure crystalline du complexe dimerique formé entre l'acétylcholinestérase Structure crystalline du complexe pentamerique formé entre l'AChBP, un (...)
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