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Sonia LONGHI

Directeur de recherche

AFMB UMR 7257 Case 932
Campus de Luminy
163 Avenue de Luminy
13288 Marseille CEDEX 09
Fax : 04 91 26 67 20

Tel: 04 91 82 55 80
Sonia.Longhi afmb.univ-mrs.fr
 

Désordre structural et reconnaissance moléculaire

 

Sonia LONGHI est Directeur de Recherche au Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS). Elle dirige le groupe "désordre Structural et Reconnaissance Moléculaire" au sein du laboratoire AFMB. Elle a obtenu un Doctorat de l’Universitá degli Studi de Milan en Biologie Moléculaire en 1993. Elle est titulaire d’un HDR de l’Université d’Aix-Marseille I en virologie structurale depuis 2003. Son activité de recherche est axée sur les protéines intrinsèquement désordonnées (PIDs) et sur les aspects fonctionnels et mécanistiques des interactions qu’elles établissent avec de partenaires. A ce jour, elle a publié 103 articles et a édité un livre sur la nucléoprotéine du virus de la rougeole. Elle a également co-édité (avec Vladimir Uversky) un livre sur les méthodes expérimentales pour l’étude des PIDs, ainsi qu’un livre sur le désordre structural au sein des protéines virales (Wiley).

Interview sur les "virus flexibles"

Dernières Publications

  1. The Henipavirus V protein is a prevalently unfolded protein with a zinc-finger domain involved in binding to DDB1 (2017)
    Salladini E, Delauzun V and Longhi S
    Mol Biosyst in press
  2. Analyzing the folding and binding steps of an intrinsically disordered protein by protein engineering (2017)
    Bonetti D, Troilo F, Toto A, Brunori M, Longhi S and Gianni S
    Biochemistry in press
  3. How order and disorder within paramyxoviral nucleoproteins and phosphoproteins orchestrate the molecular interplay of transcription and replication. (2017)
    Longhi S , Bloyet LM, Gianni S and Gerlier D.
    Cell Mol Life Sci
  4. Sormanni P, Piovesan D, Heller GT, Bonomi M, Kukic P, Camilloni C, ORCID: http://orcid.org/0000-0002-9923-8590, Fuxreiter M, Dosztanyi Z, Pappu RV, Babu MM, Longhi S , ORCID: http://orcid.org/0000-0002-6829-6771, Tompa P, Dunker AK, Uversky VN, ORCID: http://orcid.org/0000-0002-4037-5857, Tosatto SC, ORCID: http://orcid.org/0000-0003-4525-7793, Vendruscolo M
    Nat Chem Biol 13 339-342
  5. Mateos-Diaz E, Amara S, Roussel A, Longhi S , Cambillau C, Carriere F
    Methods Enzymol 583 279-307
  6. Bloyet LM, Brunel J, Dosnon M, Hamon V, Erales J, Gruet A, Lazert C, Bignon C, Roche P, Longhi S and Gerlier D
    PLoS Pathog 12 e1006058
  7. Piovesan D, Tabaro F, Micetic I, Necci M, Quaglia F, Oldfield C, Aspromonte MC, Norman Davey NE, Davidovic R, Dosztanyi Z, Elofsson A, Gasparini A, Hatos A, Kajava AV, Kalmar L, Leonardi E, Lazar T, Macedo-Ribeiro S, Macossay Castillo M, Meszaros A, Minervini G, Murvai N, Pujols J, Roche DB, Salladini E, Schad E, Schramm A, Szabo B, Tantos A, Tonello F, Tsirigos KD, Veljkovic N, Ventura S, Vranken W, Warholm P, Uversky VN, Dunker AK, Longhi S , Tompa P and Tosatto SCE.
    Nucleic Acid Research 45(D1) D219-D227
  8. How disordered is my protein and what is its disorder for? A guide through the dark side of the protein universe. (2016)
    Lieutaud P, Ferron F, Uversky AV, Kurgan L, Uversky VN and Longhi S .
    Intrinsically Disordered Proteins 4:1 e1259708
  9. Lieutaud P, Ferron F, Longhi S
    Methods Mol Biol 1415 265-99
  10. Bonetti D, Camilloni C, Visconti L, Longhi S , Brunori M, Vendruscolo M, Gianni S
    J Biol Chem 291 10886-92

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