Thèse Univ Aix-Marseille-II (maintenant Aix-Marseille Univ.)

HDR Univ. de la Méditerrannée (maintenant Aix-Marseille Univ.)

DR1 CNRS

Structure crystalline du complexe dimerique formé entre l’acétylcholinestérase, une enzyme-clé pour le fonctionnement des synapses cholinergiques (en jaune), et la fasciculine, une toxine à trois doigts issue du venin d’un serpent mamba (en violet) (Bourne et al, Cell 1995 ; copyright Yves Bourne & Pascale Marchot, AFMB).
Structure crystalline du complexe dimerique formé entre l’acétylcholinestérase, une enzyme-clé pour le fonctionnement des synapses cholinergiques (en jaune), et la fasciculine, une toxine à trois doigts issue du venin d’un serpent mamba (en violet) (Bourne et al, Cell 1995 ; copyright Yves Bourne & Pascale Marchot, AFMB).
Structure cristalline du dimère de neuroligine (sous-unités en jaune, domaine de dimérisation violet) associé à deux molécules de neurexine-beta (vert). Les sphères rouges et vertes sur la neuroligine signalent les positions de mutations observées chez certains patients autistes (Fabrichny et al, 2004 ; Leone et al, 2010 ; montage effectué par Michael E. Pique, TSRI, La Jolla, CA ; profil d’enfant mis à disposition par le Waisman Laboratory for Brain Imaging and Behavior, University of Wisconsin-Madison, WI).
Structure cristalline du complexe pentamérique formé entre l’AChBP, un substitut soluble du domaine extracellulaire de fixation des ligands du récepteur nicotinique à l’ACh (en jaune), et l’alpha-cobratoxine, une toxine de venin de cobra (en violet) ; le fond de la figure représente l’agencement des complexes dans le cristal (Bourne et al, EMBO J 2005 ; copyright Yves Bourne & Pascale Marchot, AFMB).
Laboratoire International Associé “Structure-Guided Investigation into Disease States and Therapeutic Strategies (SGIDSTS)” entre le laboratoire AFMB à Marseille et le Palmer Taylor Lab, Skaggs School of Pharmacy and Pharmaceutical Sciences (SSPPS) à La Jolla (CA), sous tutelles du CNRS, de AMU et de l’UCSD pour les années 2013-2016.
Bandeau du XVe Symposium International sur les Mécanismes Cholinergiques organisé à Marseille en oct-2016 par Pascale Marchot et Yves Bourne.

Domaines d’Investigation

Mes recherches s’adressent aux relations structure-fonction de récepteurs macromoléculaires et molécules d’adhésion cellulaire qui sont d’un intérêt neurobiologique considérable de par leur(s) implication(s) dans la genèse, la physiologie, la pathologie ou le vieillissement des structures synaptiques centrales ou périphériques. Mes objectifs sont de documenter (i) les bases moléculaires et structurales de ces récepteurs et molécules d’adhésion et celles de la réactivité et la spécificité de leurs partenaires peptidiques ou organiques ; (ii) les mécanismes moléculaires et événements dynamiques associés à la formation et la stabilisation du complexe et conduisant à une modification de l’activité de ces récepteurs et molécules d’adhésion.

Mots clé : Biochimie, pharmacologie, enzymologie et toxinologie moléculaires – Activité et structure de molécules biologiques – Neurosciences et neurobiologie – Physiologie, pathologie et vieillissement de la synapse.

HAL, ORCID, Google Scholar, Scopus

Parcours

  • 2014 – actuel : Co-responsable de l’équipe Neurobiologie et Glycobiologie Structurales, labo AFMB, Marseille
  • 2013 – 2016 : Responsable français du Laboratoire International Associé “SGIDSTS” (CNRS/AMU/UCSD) (responsable US : Palmer Taylor)
  • 2012 – 2013 : Responsable du thème Neurobiologie Structurale, équipe Neurobiologie et Glycobiologie Structurales, labo Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques (AFMB), Marseille
  • 2008 – 2011 : Responsable de l’équipe Toxines Animales et Cibles Macromoléculaires (ToxCiM), labo CRN2M, Marseille
  • 2000 – 2007 : Responsable de l’équipe Réactivité et Structure de Macromolécules Biologiques, labo Ingénierie des Protéines/BIMC, Marseille

  • 2012 – actuel : Chercheur CNRS statutaire, labo Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques (AFMB), Marseille
  • 1996 – 2011 : Chercheur CNRS statutaire, labos Ingénierie des Protéines, puis Biologie des Interactions Moléculaires et Cellulaires (BIMC), puis Centre de Recherches en Neurobiologie et Neurophysiologie de Marseille (CRN2M), Marseille (même labo, différents noms).
  • 1994 – 1995 : Chercheur CNRS statutaire, séjour sabbatique 2 ans auprès du Dept. Pharmacology, UCSD, La Jolla CA (Etats-Unis)
  • 1989 – 1993 : Chercheur CNRS statutaire, labo Biochimie – Ingénierie des Protéines, Marseille
  • 1987 – 1988 : Post-doc, labo Biochimie – Ingénierie des Protéines, Marseille
  • 1983 – 1986 : DEA + Thèse Sp. Neurosciences Moléculaires, labo de Biochimie, Marseille

Diplômes universitaires

  • 1999 – Habilitation à Diriger les Recherches (HDR), sp. Neurosciences, Univ. Méditerranée, Marseille “Fasciculines et acétylcholinestérase, une histoire d’atomes crochus”.
  • 1986 – Thèse Univ. Aix-Marseille II, sp. Neurosciences, Marseille “Contribution à l’étude de la purification et du mode d’action des toxines des venins de serpents Elapidae”.
  • 1983 – Diplôme d’Etudes Approfondies (DEA, maintenant Master-2), sp. Biologie Cellulaire et Moléculaire, Univ. Aix-Marseille II “Chromatographie d’immunoaffinité anti-phospholipase A2 et iodation d’une cardiotoxine du venin de Naja mossambica mossambica“.

Prix

  • 2017 : Nomination pour le Club M Ambassadeurs de la Ville de Marseille
  • 2017 : Trophée de l’Attractivité – Congrès de la Ville de Marseille, pour y avoir organisé le XVe Symposium International sur les Mécanismes Cholinergiques (XVth ISCM) en 2016
  • 2016 : B.P. Doctor Memorial Young Investigator Travel Award, honoris causa
  • 2013-2016 : Prime d’Excellence Scientifique (PES) du CNRS

Conseils & Comités

  • Correspondante CIVIS 3i pour le laboratoire AFMB, depuis 2021
  • Participante du European Venom Network (EUVEN) Groupes de Travail WG1 « Novel targets in venom research » et WG4 « Web ressources », depuis 2021
  • J. Biol. Chem., membre du comité éditorial, 2016-2021
  • XIV-th ISCM (2013, Chine), 12-th ChE (2015, Espagne), XV-th ISCM (2016, France): Comités d’organisation et Conseils consultatifs Internationaux, membre élu.
  • GTBio 2014, comité scientifique, membre sollicité.
  • Société Française pour l’Etude des Toxines (SFET), Conseils scientifique et d’administration, Bureau, Comité d’Organisation des Colloques, Comité d’Édition, membre élu 2007 – actuel.
  • Vaincre la Mucoviscidose (VLM, ex- AFLM), Conseil Scientifique et Bureau, membre élu 2002 – 2008.

Sociétés

  • Association de Cristallographie d’Aix-Marseille (ACAM) : 2013 – actuel
  • Association Française de Cristallographie (AFC) : 2012 – actuel
  • Association pour l’Etude des Cholinestérases : depuis 1996
  • Association pour la Recherche sur la Sclérose Latérale Amyotrophique & autres maladies du motoneurone (ARSla) : 2007 – 2018
  • Association pour les Femmes en Science et en Ingénierie (AFSI) : 2015 – actuel
  • Club -M- Ambassadeurs de la Ville de Marseille : 2017 – 2020
  • Société des Neurosciences (SN) (associée à la International Brain Research Organization (IBRO) et la Federation of European Neuroscience Societies (FENS)) : 2011 – actuel
  • Société Française d’Endocrinologie (SFE) : 2018
  • Société Française de Biophysique (SFB) : 2016, 2018
  • Société Française pour l’Etude des Toxines (SFET) : 1999 – actuel
  • American Society for Biochemistry and Molecular Biology (ASBMB) (associée à la International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB)) : 2012 – 2021
  • International Society for Neurochemistry (ISN) : 2015 – 2018
  • International Society on Toxinology (IST) : 2007 – 2020
  • Society for Neuroscience (SfN) : 2013 – 2018
  • National Geographic Society USA : 1994 – 2008

Collaborations en cours

  • AgroM Différenciation Cellulaire et Croissance (INRA) et Unité Informatique de Centre INRA, Montpellier, France
  • Laboratoire de Neurobiologie Cellulaire et Moléculaire, CNRS, Institut Fédératif de Neurobiologie Alfred Fessard, Gif-sur-Yvette, France
  • Laboratoire de Toxinologie Moléculaire, Service d’Ingénierie Moléculaire des Protéines, Institut de biologie & de technologies de Saclay, CEA, Gif-sur-Yvette, France
  • Institut Interdisciplinaire de Neuroscience (IIN), CNRS/Univ Bordeaux2, Centre de Génomique Fonctionnelle, Bordeaux, France
  • Société BioXtal, campus Luminy, Marseille, France
  • Lab Synapse Biology, VIB Center for the Biology of Disease, KU Leuven, Center for Human Genetics, Leuven, Belgium
  • Skaggs School of Pharmacy and Pharmaceutical Sciences (SSPPS), Dept of Pharmacology, University of California at San Diego (UCSD), La Jolla, CA, USA
  • Dept of Neuroscience and Cell Biology, UMDNJ-Robert Wood Johnson Medical School, Child Health Institute of New Jersey, New Brunswick, NJ, USA
  • Dept of Chemistry and Biochemistry, University of California at Santa Barbara (UCSB), Santa Barbara, CA, USA
  • Institut NeuroMyoGene, Univ Claude Bernard Lyon 1/CNRS/INSERM, Villeurbanne
  • Unité de Neurobiologie des canaux Ioniques et de la Synapse (UNIS), INSERM, Marseille
  • Institut du Dévelopement de Marseille (IBDM), CNRS/AMU, Marseille

Financements

  • 1994 (9 mois) : OTAN, bourse complémentaire d’étude à l’étranger
  • 1997-1999 (3 ans) : ACI CNRS-NSF, P Marchot et P Taylor (UCSD, La Jolla, CA) coordonnateurs.
  • 1997-1999 (3 ans) : AFM, P Marchot et PE Bougis (CNRS Marseille) coordonnateurs.
  • 2000-2002 (3 ans) : PAI franco-allemand PROCOPE, P Marchot et O Pongs (ZMNH, Hambourg) coordonnateurs.
  • 2001-2002 (2 ans) : AFM, P Marchot coordonnateur.
  • 2003-2004 (2 ans) : Programme Bioinformatique inter EPST, P Marchot et A Chatonnet (INRA Montpellier) coordonnateurs.
  • 2003-2004 (2 ans) : AFM, P Marchot coordonnateur.
  • 2005-2007 (3 ans) : Action CNRS/USA, P Marchot et P Taylor (UCSD, La Jolla, CA) coordonnateurs.
  • 2005 (1 an) : AFM, P Marchot coordonnateur.
  • 2006-2008 (3 ans) : GIP-ANR Santé-environnement – Santé-travail, partenaire.
  • 2006-2009 (48 mois) : Project Intégré Structural Proteomics in Europe SPINE2-COMPLEXES and TEACH-SG, Work Package WP1.3.1, partner 14 ; Y Bourne (CNRS Marseille) coordonnateur, P Marchot deputy.
  • 2009 (1 an) : PEPS INSB-CNRS, MF Martin-Eauclaire (CNRS Marseille) coordonnateur ; P Marchot, PE Bougis, B Céard participants.
  • 2010-2012 (3 ans) : PICS CNRS, P Marchot et Y Bourne coordonnateurs ; P Taylor (UCSD, La Jolla, CA) partenaire.
  • 2011-2014 (45 mois) : ANR-Blanc SVSE 2 – Progr Biologie cellulaire & développement, coordonnateur.
  • 2013-2016 (4 ans) : CNRS INSB, LIA franco-américain SGIDSTS, P Marchot et P Taylor (UCSD, La Jolla, CA) coordonnateurs.
  • 2014-2017 (3,5 ans) : ANR-Blanc SVSE 4 – Progr Neurosciences, partenaire.
  • 2015-2019 (4 ans) : ANR – Progr Exploration du système nerveux dans son fonctionnement normal et pathologique (DS0407) 2015, partenaire
  • 2017-2022 (4,5 ans) : ANR – Progr Vie, santé et bien-être (DS04) 2017, partenaire

LIA SGIDSTS

La convention pour la création d’un Laboratoire International Associé (LIA) entre le laboratoire Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques (AFMB) à Marseille, France, et le Palmer Taylor laboratory, Skaggs School of Pharmacy and Pharmaceutical Sciences (SSPPS) à La Jolla, Californie, a été signée par les institutions françaises Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) et Aix-Marseille Université (AMU), et l’institution americaine Université de Californie à San Diego (UCSD), en février-avril 2015. Ce LIA était nommé Structure-Guided Investigations into Disease States and Therapeutic Strategies (acronyme SGIDSTS) et il a de fait commencé à fonctionner le 1er janvier 2013, pour 4 ans. Il était coordonné du coté français par Pascale Marchot, chercheur CNRS, et du coté américain par Palmer Taylor, chercheur et professeur UCSD. Les activités du LIA SGIDSTS concernaient la recherche fondamentale en neuropharmacologie et biochimie structurale. (Voir http://fr.calameo.com/read/00248816… page 7.)

Assistances expérimentales

  • Joan R. Kanter, staff research associate UCSD, 1994-1995 (maintenant “Faculty Admin Assistant” dans le “Roger Tsien Lab”, UCSD)
  • Marianick Juin, technicienne CNRS (statutaire), 2000-2005 (maintenant technicienne à l’Institut Méditerranéen de Biodiversité et d’Ecologie Marine et Continentale – IMBE-, campus Arbois, Aix-en-Provence)
  • Sandrine Conrod, technicienne CNRS (statutaire), 2005-2011 (ensuite technicienne à l’Institut de Neurophysiopathologie de Marseille, maintenant technicienne au Centre Européen de Recherche et d’Enseignement en Géosciences de l’Environnement – CEREGE – à Aix-en-Provence)
  • Claire Debarnot, ingénieure d’études AMU (statutaire), 2010-2011 (maintenant membre du labo AFMB et de notre équipe, depuis jan 2017)
  • Audrey Blanchard, ingénieure d’études, 2011-2014 (maintenant ingénieure à Innate Pharma, Marseille)
  • Supanee (“Ann”) Potisopon, ingénieure de recherche/postdoc, oct-déc 2014 (ensuite postdoc à Harvard Medical School, Boston, MA ; maintenant ingénieure chez BIOASTER, Lyon)
  • Aurélien Assice-Vivoni, ingénieur d’études, sept 2015 (maintenant alternant chargé de mission qualité hygiène sécurité et environnement pour EDF)
  • Julie Baptiste, ingénieure d’études, nov 2015 – sept 2016 (ensuite ingénieure à l’Institut de Génétique Humaine, Montpellier ; maintenant ingénieure chez Sys2Diag, Montpellier)
  • Maria Mate, ingénieure de recherche CNRS (statutaire), oct 2013 – mai 2017 (maintenant membre d’une autre équipe du laboratoire AFMB)
  • Marie-Julie Dejardin, ingénieure d’études, oct 2016 – juin 2017 (maintenant ingénieure à l’Institut NeuroMyoGene (INMG), Lyon)
  • Jean-Baptiste Boitel, ingénieur d’études, fév 2018 – nov 2019 (ensuite : ingénieur au Laboratoire Adhésion et Inflammation (LIA), Campus Luminy, Marseille, en collaboration avec une autre équipe du laboratoire AFMB)
  • Marine Papin, ingénieure d’études, sept 2020 – fév 2021 (maintenant étudiante en thèse à Dijon)

Etudiants, post-doctorants, visiteurs

Stagiaires

  • Rozenn Guegan, Maitrise Biologie Cellulaire & Physiologie, Univ Rennes, avr – juin 1998, puis DEA Neurosciences, Univ de la Méditerranée, sept – nov 1998 (abandon)
  • Céline Hamel, BTS Ecole Nationale de Chimie Physique & Biologie, Paris, mai – juil 1999 & mars 2000
  • Romain Morichon, Licence Biochimie, Univ Franche-Comté, UFR Sciences & Techniques, Besançon, juin – août 2000
  • Ludovic Renault, Magistère de l’Univ de Rouen (3e année) et DEA Biochimie Biologie Structurale et Génomique, Univ Aix-Marseille, sept 2001- juin 2002
  • Raja Noufir (maintenant Bonifay), BTS Lycée Pro Marie Curie, Marseille, mai – juin 2003 & nov – déc 2003 (2 x 8 sem)
  • Virginie Fabre, 4e année INSA de Lyon, Dépt Biosciences, juin – juil 2004 (8 sem)
  • Audrey Luzergues, 2e année ESIL, Dépt Génie Biologique & Microbiologie Appliquée, Marseille, fév – avr 2005 (8 sem)
  • Marion Traverse, 2e année ESIL, Dépt Génie Biologique & Microbiologie Appliquée, Marseille, mars – avr 2006 (8 sem)
  • Carole Rosenberger, Master-1 Nutrition – Sécurité Alimentaire, option Biochimie, Univ Méditerranée, Marseille, avr – juin 2006 (8 sem)
  • Delphine Chaduli, BTS Lycée Pro Marie Curie, Marseille, mai – juin 2006 & oct – déc 2006 (2 x 8 sem)
  • Grégoire Mondielli, Master-2 Neurosciences, Univ Méditerranée, jan – juin 2007
  • David Menahem, 2e année ESIL, Dépt Biotechnologie, Marseille, fév – avr 2010 (8 sem.)
  • Pauline Dressayre, 2e année ESIL, Dépt Biotechnologie, Marseille, fév – avr 2011 (8 sem) (co-encadrement G Mondielli)
  • Julie Prats, 2e année ESIL, Dépt Biotechnologie, Marseille, fév – avr 2012 (8 sem) (co-encadrement A Blanchard)
  • Camille Ribeyre, Master-1 Biochimie Biologie Structurale et Génomique (BBSG), Aix-Marseille Univ, avr – mai 2013 (8 sem) (co-encadrement A Blanchard)
  • Florian Mourey, 2e année AgroParisTech, Institut des sciences & industries du vivant & de l’environnement, Centre de Paris, juin-juil 2014 (8 sem) (co-encadrement A Goulet)
  • Farida Nezlioui, Master-2 Biochimie Biologie Structurale et Génomique (BBSG), Aix-Marseille Univ, jan – juin 2016 (co-encadrement A Goulet)
  • Yoann Crétinon, Master-1 Biochimie Biologie Structurale et Génomique (BBSG), Aix-Marseille Univ, mar – avr 2017 (7 sem) (co-encadrement A Goulet, S Platsaki)
  • Melvin Boumedour, BTS Lycée La Forbine, Marseille, mai-juil (6 sem) et nov-déc 2017 (8 sem) (encadrement principal S Platsaki)
  • Sarah Coulibaly Martineau, Master-2 Biologie Structurale, Génomique (BSG), Aix-Marseille Univ, jan-juin 2019 (co-encadrement C Debarnot)
  • Djouhaina Benmehidi, 2e année Sup’Biotech Paris, juin-juillet 2019 (8 sem) (encadrement principal S Platsaki)
  • Nafisatou Drame, Master-2 Biologie Structurale, Génomique (BSG), Aix-Marseille Univ, jan-juin 2021 (6 mois) (co-encadrement C Debarnot)
  • Cynthia Lohberger, Master-1 Biologie Structurale, Génomique (BSG), Aix-Marseille Univ, avr-mai 2021 (7 sem) (co-encadrement C Debarnot)
  • Cynthia Lohberger, Master-2 Biologie Structurale, Génomique (BSG), Aix-Marseille Univ, jan-juin 2022 (6 mois) (co-encadrement C Debarnot)

Etudiants en thèse

  • Fatima Laraba-Djebari, Thèse de l’Université d’Aix-Marseille II, sp. Biologie cellulaire et microbiologie, 1993-1995, en co-encadrement (dir. de thèse : Marie-France Martin-Eauclaire).
    • Actuellement : Doyenne de la Faculté des Sciences Biologiques, Université des Sciences et de la Technologie Houari Boumédiène (FSB-USTHB), Alger, Algérie.
  • Ludovic Renault, Thèse Univ Méditerranée, sp. Neurosciences, sept 2002 – déc 2005
    • Financements : Association France Alzheimer ; Association Française contre les Myopathies ; Programme Bioinformatique inter-EPST
    • Puis : Postdoc Stahlberg Lab, Molecular and Cellular Biology, College of Biological Sciences, Univ California Davis, CA, USA, 2006-2009 / Research associate, Howard Young Lab, Dept Biochemistry, Univ Alberta, Edmonton, Canada, 2009-2012 / Senior scientific officer, Cancer Research UK, London Research Inst, UK, 2013 – 2015
    • Puis : Research Scientist & Facility Manager, NeCEN, Leiden University, NL, 2016
    • Actuellement : Research Scientist & Head of NeCEN facility, Leiden University, NL, depuis 2018
  • Grégoire Mondielli, Thèse Univ Méditerranée, sp. Neurosciences, sept 2007 – déc 2011
    • Financements : Association Française contre les Myopathies ; CNRS ; Fondation pour la Recherche Médicale
    • Puis : Ingénieur de recherche, CRN2M Marseille, équipe Gliotransmission et Synaptopathies, 2013 – 2016 / équipe SIGnalling in NeuroEndocrine Tumors (SIG-NET), 2016 – 2018
    • Actuellement : ingénieur de recherche, Institut de NeuroPhysiopathologie, Marseille Medical Genetics, équipe DIP-NET, depuis 2018 (voir https://fr.linkedin.com/in/gregoire…)
  • Lamia Mebarki, Thèse Aix-Marseille Univ, sp. Biologie Structurale et Biochimie, nov 2013 – oct 2017
    • Financement : BioXtal nov 2013 – mars 2014 ; CIFRE-ANRT BioXtal-AFMB avr 2014 – mars 2017 ; Theranyx avr – juin 2017 ; AFMB juil – dec 2017
    • Puis : Ingénieure R&D, Promise Advanced Proteomics, Grenoble, jan-mai 2019
    • Actuellement : Chef de Projet, Covalab, Lyon, mai 2019 – en cours

Post-doctorants

  • Igor Fabrichny, suite à Thèse Univ Lomonosov Moscou (RU) 1995-1999 puis 1er postdoctorat au Institute of Biotechnology, Univ Helsinki (FI) 2000-2005
    • Financements : CNRS « Proposition d’accueil pour un post-doctorant au CNRS » oct 2005 – sept 2006 ; Fondation pour la Recherche Médicale « Accueil de post-doctorant étranger » oct 2006 – sept 2008
    • Actuellement : Chef de Produits, International Biotechnology Center GENERIUM, Volginskiy RU, 2011 – en cours
  • Adeline Goulet, suite à (i) Thèse Univ Aix-Marseille au laboratoire AFMB 2006-2009, (ii) 1er postdoctorat au CBS Montpellier 2009-2010, puis (iii) 2nd postdoctorat au Birkbeck College à Londres (UK) 2010-2013
    • 3e postdoctorat dans notre équipe ; financement Fondation pour la Recherche Médicale, sept 2013 – sept 2015
    • Ensuite : Chercheur CNRS (CR2) dans notre équipe, oct 2015 – sept 2017
    • Actuellement : Chercheur CNRS (CR2) AFMB équipe Interactions hôte-pathogène, depuis sept 2017
  • Semeli Platsaki, suite à (i) Thèse en Biochimie des Protéines, Institute for Cell and Molecular Biosciences, Newcastle Univ (UK) 2010-2015, puis (ii) 1er postdoctorat au Northern Institute for Cancer Research, Newcastle Univ (UK) 2015-2016
    • 2e postdoctorat dans notre équipe ; financement ANR juin 2016 – sept 2019 plus PRESTIGE (actions Marie Skłodowska-Curie, Campus France) sept 2017 – sept 2018.
    • 3e postdoctorat dans l’équipe Génétique et neurobiologie de C. elegans, INM, Lyon, avec mise à disposition dans notre équipe, financement ANR nov 2019 – jan 2020.
    • Ensuite: 4e postdoctorat dans l’équipe Réplicases virales : structure, mécanisme, et drug-design du laboratoire AFMB, Marseille, financement Janssen avril – nov 2020.
    • Actuellement:

Visiteurs long terme

  • Sventja von Daake, visiteur Dept of Pharmacology, UCSD, nov 2003 – oct 2004
    • Financement : Pharmacology Education Research Foundation
    • Ensuite : Research associate, Susan Taylor Lab, UCSD, La Jolla, CA, USA
    • Ensuite : Lab manager, Comoletti Lab, Dept Neuroscience and Cell Biology, UMDNJ-RWMS, Child Health Institute of New Jersey, New Brunswick, NJ, USA
    • Actuellement : Staff Scientist Cytomics Specialist, Malaghan Institute of Medical Research, Wellington, New Zealand
  • Nicolas Lenfant, post-doctorant visiteur, convention d’accueil Dynamique Musculaire & Métabolisme, INRA, Montpellier, juin 2011 – déc 2013
    • Financement : ANR
    • Ensuite : post-doctorant AFMB équipe Glycogénomique, jan 2014 – déc 2016
    • Actuellement : ingénieur au Marseille Medical Genetics, Faculté de Médecine Timone, Marseille, mars 2018 – en cours
  • Nafisatou Drame, ingénieure d’études hébergée, convention d’accueil Tafalgie Therapeutics SAS, Marseille, oct 2021 – oct 2022

Autres stagiaires & visiteurs

  • Kael Duprey, stagiaire UCSD, juin-oct 1994 & juin-oct 1995 (aux US)
  • Claudine N. Prowse, stagiaire UCSD, jan 1994 – déc 1995 (aux US)
  • Verena Pollmann, visiteur PhD Univ Hambourg (dir de thèse : O. Pongs), mars 2000 & juin 2000 (2 & 1 sem)
  • Jens Dannenberg, visiteur Postdoc Institut fuer Neurale Signalverarbeitung, ZMNH, Hamburg, oct 2001 (2 sem)
  • Scott B. Hansen, visiteur PhD UCSD (dir de thèse, Palmer Taylor), avr – juin 2004 & nov – déc 2004 (7 & 8 sem)
  • Ryan Hibbs, visiteur Postdoc UCSD, nov – déc 2006
  • Cécile Tardif & Marion Leblanc, classe 1ère S, Lycée des Pierres Vives, Carrières-sur-Seine, déc2013 – mars2014, exclusivement par courriel !

Publications originales et revues

1986

Bougis PE, Marchot P, Rochat H (1986) Characterization of Elapidae snake venom components using optimized reverse-phase high performance liquid chromatographic conditions and screening assays for α-neurotoxin and phospholipase A2 activities. Biochemistry 25, 7235-7243.

1987

Bougis PE, Marchot P, Rochat H (1987) In vivo synergy of cardiotoxin and phospholipase A2 from the Elapid snake Naja mossambica mossambica. Toxicon 25, 427-431.

Martin MF, Rochat H, Marchot P, Bougis PE (1987) Use of high performance liquid chromatography to demonstrate quantitative variation in components of venom from the scorpion Androctonus australis Hector. Toxicon 25, 569-573.

Otting G, Marchot P, Bougis PE, Rochat H, Wüthrich K (1987) Monitoring the purification by high performance liquid chromatography of cardiotoxins from Naja mossambica mossambica using phase-sensitive two dimensional nuclear magnetic resonance. Eur J Biochem 168, 603-607.

1988

Marchot P, Bougis PE, Céard B, Van Rietschoten J, Rochat H (1988) Localization of the toxic site of Naja mossambica mossambica cardiotoxins : small synthetic peptides express an in vivo lethality. Biochem Biophys Res Comm 153, 642-647.

Marchot P, Frachon P, Bougis PE (1988) Selective distinction at equilibrium between the two α-neurotoxin binding sites of Torpedo acetylcholine receptor by microtitration. Eur J Biochem 174, 537-542.

Zeghloul S, Marchot P, Bougis PE, Ronin C (1988) Selective loss of binding sites for the iodinated α-neurotoxin I from Naja mossambica mossambica upon enzymatic deglycosylation of Torpedo electric organ membranes. Eur J Biochem 174, 543-550.

1989

Le Du MH, Marchot P, Bougis PE, Fontecilla-Camps JC (1989) Crystals of fasciculin 2 from green mamba snake venom : preparation and preliminary X-ray analysis. J Biol Chem 264, 21401-21402.

1990

Muniz ZM, Tibbs GR, Marchot P, Bougis PE, Nicholls DG, Dolly JO (1990) Homologues of a K+ channel blocker α-dendrotoxin : characterization of synaptosomal binding sites and their coupling to elevation of cytosolic free calcium concentration. Neurochem Int 16, 105-112.

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Ramirez-Franco J, Debreux K, Extremet J, Maulet Y, Belghazi M, Villard C, Sangiardi M, Youssouf F, El Far L, Lévêque C, Debarnot C, Marchot P, Paneva S, Debanne D, Russier M, Seagar M, Irani SR, El Far O. Patient-derived antibodies reveal the subcellular distribution and heterogeneous interactome of LGI1. Brain, online ahead of print.

Production éditoriale

Ouvrage Toxines & cancer (Goudey-Perrière F, Benoit E, Goyffon M, Marchot P, eds) Coll. Rencontres en Toxinologie, Editions Lavoisier, Cachan, 2006 (326 pages) (ISBN : 2-7430-0958-6).

Ouvrage Toxines émergentes : nouveaux risques (Goudey-Perrière F, Benoit E, Marchot P, Popoff M, eds) Coll Rencontres en Toxinologie, Editions Lavoisier, Cachan, 2007 (208 pages) (ISBN : 978-2-7430-1037-9).

Ouvrage électronique (e-book) Toxines & fonctions cholinergiques neuronales & non neuronales (Benoit E, Goudey-Perrière F, Marchot P, Servent D, eds) Coll Rencontres en Toxinologie, Publications de la SFET, Châtenay-Malabry, 2008 (160 pages) (ISSN : 1760-6004).

Ouvrage électronique (e-book) Toxines & signalisation (Benoit E, Goudey-Perrière F, Marchot P, Servent D, eds) Coll Rencontres en Toxinologie, Publications de la SFET, Châtenay-Malabry, 2009 (206 pages) (ISSN : 1760-6004).

Ouvrage électronique (e-book) Advances and new technologies in toxinology (Barbier J, Benoit E, Marchot P, Mattei C, Servent D, eds) Coll Rencontres en Toxinologie, Publications de la SFET, Châtenay-Malabry, 2010 (184 pages) (ISSN : 1760-6004).

Numéro Spécial Hydrolase versus other functions of members of the α/β-hydrolase fold superfamily of proteins (Chatonnet A, Marchot P, Guest eds). Protein & Peptide Letters, Bentham Science Publishers Ltd., 2012, vol 19(2), pp 130-197 (ISSN : 0929-8665).

Numéro Spécial Toxins : From Threats to Benefits, 20th Meeting of the French Society of Toxinology (SFET) (Molgó J, Benoit E, Barbier J, Marchot P, Servent D, Guest eds), Toxicon (ISSN : 0041-0101), Elsevier, 2013, vol 75, pp 1-224.

Numéro Spécial Freshwater and Marine Toxins, 21th Meeting of the French Society of Toxinology (SFET) (Molgó J, Benoit E, Barbier J, Marchot P, Servent D, Guest eds), Toxicon (ISSN : 0041-0101), Elsevier, 2014, vol 91, pp 1-184.

Numéro Spécial Cholinergic Mechanisms (Silman I, Guest ed ; Marchot P, Prado MAM, Assoc Guest eds), J Neurochem (ISSN : 1471-4159), Wiley, 2017, vol 142 – Suppl 2, pp 1-226.

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Ladant D, Marchot P, Diochot S, Prévost G, Popoff MR, Benoit E (2022) Report from the 27th (Virtual) Meeting on Toxinology, “Toxins : Mr Hyde or Dr Jekyll ?”, Organized by the French Society of Toxinology, 9-10 December 2021. In Special Issue “Selected Papers from the 27th Meeting of the French Society for Toxinology- Toxins : Mr Hyde or Dr Jekyll ?” (Ladant D, Prévost G, Popoff MR, Benoit E, eds). Toxins 14(2), 110. (doiI: 10.3390/toxins14020110)

Résumés publiés dans revues à comité de lecture

Bougis PE, Marchot P, Rochat H (1985) Reverse-phase high performance liquid chromatography of Elapidae snake venoms. Toxicon 23, p. 554

Marchot P, Khélif A, Bougis PE (1985) Brain acetylcholinesterase inhibitor from mamba snake venom : reverse-phase HPLC isolation and characterisation. Toxicon 23, p. 592

Marchot P, Bougis PE, Rochat H (1987) High performance liquid chromatography of Elapidae snake venoms. Toxicon 25, p. 372

Laraba-Djebari F, Martin-Eauclaire MF, Marchot P (1993) Two thrombin-like proteinases from Cerastes cerastes (Horn viper) venom : purification, characterization and kinetic parameter determination. Toxicon 31, p. 528

Laraba-Djebari F, Martin-Eauclaire MF, Marchot P (1994) Afaâcytin, a thrombin-like enzyme from the venom of Cerastes cerastes : structural and functional properties. Toxicon 32, p. 400

Marchot P, Khélif A, Ji YH, Mansuelle P, Bougis PE (1994) Binding of 125I-fasciculin to rat brain acetylcholinesterase. Toxicon 32, p. 401

Kanter J, Marchot P, Prowse C, Camp S, Taylor P (1997) Contributions of individual amino acid residues to the stability of the fasciculin-acetylcholinesterase interaction. Pharmacologist 39, p. 104

Marchot P, Taylor P, Kanter JR, Bougis PE, Bourne Y (1998) Tetrameric assembly and peripheral site-occluding loop of mouse acetylcholinesterase. J Physiol (Paris) 92, p. 465

Bougis PE, Taylor P, Marchot P (1998) Biotinylation of the tyrosine residues of fasciculin. J Physiol (Paris) 92, p. 416

Marchot P (1999) Acetylcholinesterase inhibition by fasciculin. Toxicon 37, 1209-1210

Bougis PE, Taylor P, Marchot P (2000) Biotinylated fasciculins : potential tools for histochemical studies of acetylcholinesterase. Toxicon 38, 1637-1638

Flynn R, Comoletti D, Marchot P, Bourne Y, Südhof T, & Taylor P (2003) Interaction of recombinant soluble neuroligins-1 with neurexin-ß. FASEB J. 17 (4), A640

Bourne Y, Sulzenbacher G, Radić Z, Aráoz R, Reynaud M, Benoit E, Talley TT, Zakarian A, Taylor P, Servent D, Molgó J, Marchot P (2014) Diversity in the binding interactions of marine toxins to AChBP, the soluble nAChR surrogate. Toxicon 91, 171-172.

Marchot P, Sharpless KB, Taylor P, Bourne Y (2016) Structural and functional analysis of acetylcholinesterase complexes with “in situ click-chemistry” inhibitors. FASEB J 30 Suppl 1, 833.10.

Bourne Y, Radić Z, Sharpless KB, Taylor P, Marchot P (2017) Structural and functional analysis of acetylcholinesterase complexes with in situ click-chemistry inhibitors. J Neurochem 142 Suppl 2, 189.

Marchot P, Sulzenbacher G, Radić Z, Aráoz R, Reynaud M, Benoit E, Zakarian A, Servent D, Molgó J, Taylor P, Bourne Y (2017) Diversity in the binding interactions of marine phycotoxins to AChBP, the soluble nAChR surrogate. J Neurochem 142 Suppl 2, 196.

Chatonnet A, Marchot P, Bourne Y, Lenfant N, Hotelier T (2017) ESTHER database : update on the alpha/beta hydrolase fold superfamily of proteins. J Neurochem 142 Suppl 2, 209.

Lenfant N, Selkirk ME, Hotelier T, Bourne Y, Marchot P, Chatonnet A (2017) Evolution of animal cholinesterases. J Neurochem 142 Suppl 2, 214.

Chatonnet A, Brazzolotto X, Hotelier T, Lenfant N, Marchot P (2018) Evolution of the first disulfide bond in the cholinesterase-carboxylesterase (coesterase) family: possible consequences for cholinesterase expression in prokaryotes. Mil Med Sci Lett (Voj Zdrav Listy) 87 Suppl 1, 55.

Bourne Y, Sulzenbacher G, Radić Z, Chabaud L, Aráoz R, Benoit E, Zakarian A, Servent D, Guillou C, Taylor P, Molgó J, Marchot P (2020) Diversity in the binding interactions of nicotinic ligands and toxins to the nAChRs and associated conformational fluctuations-Insights into the core motif dictating antagonism. In “Marchot P, Diochot S, Popoff MR, Benoit E. Report from the 26th Meeting on Toxinology, “Bioengineering of Toxins”, Organized by the French Society of Toxinology (SFET) and Held in Paris, France, 4-5 December 2019. Toxins (Basel) 12:31, pp. 9-10.

Structures cristallographiques

  • 1FAS Fasciculin 1 (LeDu, Marchot, Bougis, Fontecilla-Camps, 1993)
  • 1FSC Fasciculin 2 (LeDu, Housset, Marchot, Bougis, Navaza, Fontecilla-Camps, 1995)
  • 1MAH Mouse AChE, fasciculin 2 complex (Bourne, Taylor, Marchot, 1995)
  • 1KU6 Mouse AChE, revisited fasciculin 2 complex (Bourne, Burmeister, Taylor, Marchot, 2002)
  • 1C2B Eel AChE, natural tetramer, structure A (Bourne, Marchot, 1999)
  • 1C2O Eel AChE, natural tetramer, structure B (id.)
  • 1MAA Mouse AChE, crystalline tetramer (Bourne, Taylor, Bougis, Marchot, 1998)
  • 1J06 Mouse AChE, first apo form (Bourne, Taylor, Radić, Marchot, 2002)
  • 1J07 Mouse AChE, decidium complex (id.)
  • 1N5R Mouse AChE, propidium complex (id.)
  • 1N5M Mouse AChE, gallamine complex (id.)
  • 2H9Y Mouse AChE, complex with TMTFA (Bourne, Radić, Sulzenbacher, Kim, Taylor, Marchot, 2006)
  • 2HA0 Mouse AChE, complex with 4K-TMA (id.)
  • 2HA2 Mouse AChE, complex with succinyldicholine (id.)
  • 2HA3 Mouse AChE, complex with choline (id.)
  • 2HA4 Mouse AChE S203A mutant, complex with acetylcholine (id.)
  • 2HA5 Mouse AChE S203A mutant, complex with acetylthiocholine (id.)
  • 2HA6 Mouse AChE S203A mutant, complex with succinyldicholine (id.)
  • 2HA7 Mouse AChE S203A mutant, complex with butyrylthiocholine (id.)
  • 1Q83 Mouse AChE, TZ2PA6 syn1 complex (Bourne, Kolb, Radić, Sharpless, Taylor, Marchot, 2003)
  • 1Q84 Mouse AChE, TZ2PA6 anti1 complex (id.)
  • 5EHN mouse AChE, syn-TZ2PA5 complex (Bourne, Sharpless, Taylor, Marchot, 2016)
  • 5EHQ mouse AChE, anti-TZ2PA5 complex (id.)
  • 5EHZ mouse AChE, syn-TZ2PA5 complex from a 1:1 syn/anti mixture (id.)
  • 5EIA mouse AChE, anti-TZ2PA5 complex from a 1:6 syn/anti mixture (id.)
  • 5EIE mouse AChE, TZ2 complex (id.)
  • 5EIH mouse AChE, TZ2+PA5 complex (id.)
  • 2XUD Mouse AChE Tyr337Ala mutant (Bourne, Radić, Taylor, Marchot, 2010)
  • 2XUG Mouse AChE Tyr337Ala mutant, cocrystallized complex with TZ2PA6 anti1 (1-wk) (id.)
  • 2XUF Mouse AChE Tyr337Ala mutant, cocrystallized complex with TZ2PA6 anti1 (1-mth) (id.)
  • 2XUH Mouse AChE Tyr337Ala mutant, cocrystallized complex with TZ2PA6 anti1 (10-mths) (id)
  • 2XUI Mouse AChE Tyr337Ala mutant, cocrystallized complex with TZ2PA6 syn1 (1-wk) (id)
  • 2XUJ Mouse AChE Tyr337Ala mutant, cocrystallized complex with TZ2PA6 syn1 (1-mth) (id)
  • 2XUK Mouse AChE Tyr337Ala mutant, cocrystallized complex with TZ2PA6 syn1 (10-mths) (id)
  • 2XUO Mouse AChE, Tyr337Ala mutant, soaking complex with TZ2PA6 anti1 (id)
  • 2XUP Mouse AChE, Tyr337Ala mutant, soaking complex with TZ2PA6 syn1 (id.)
  • 2XUQ Mouse AChE, Tyr337Ala mutant, soaking complex with mixed TZ2PA6 anti1/syn1 (id.)
  • 2YMX Inhibitory anti-AChE Fab408 (Bourne, Renault, Essono, Mondielli, Lamourette, Bocquet, Grassi, Marchot, 2013)
  • 4QWW Fab410-BfAChE complex (Bourne, Renault, Marchot, 2015)
  • 1YI5 Lymnaea AChBP, α-cobratoxin complex (Bourne, Talley, Hansen, Taylor, Marchot, 2005)
  • 2BYN Aplysia AChBP, apo (Hansen, Sulzenbacher, Huxford, Marchot, Taylor, Bourne, 2005)
  • 2BYP Aplysia AChBP, α-conotoxin Im1 complex (id.)
  • 2BYQ Aplysia AChBP, epibatidine complex (id.)
  • 2BYR Aplysia AChBP, methyllycaconitine complex (id.)
  • 2BYS Aplysia AChBP, lobeline complex (id.)
  • 2WNL Aplysia AChBP, anabaseine complex (Hibbs, Sulzenbacher, Shi, Talley, Conrod, Kem, Taylor, Marchot, Bourne, 2009)
  • 2WNJ Aplysia AChBP, DMXBA complex (id.)
  • 2WN9 Aplysia AChBP, 4-OH-DMXBA complex (id.)
  • 2WNC Aplysia AChBP, tropisetron complex (id.)
  • 2WZY Aplysia AChBP, SPX complex (Bourne, Radic, Aráoz, Talley, Benoit, Servent, Taylor, Molgo, Marchot, 2010)
  • 2X00 Aplysia AChBP, GYM complex (id.)
  • 4XHE Aplysia AChBP, PnTx-A complex (Bourne, Sulzenbacher, Marchot, 2015)
  • 4XK9 Aplysia AChBP, PnTx-G complex (id)
  • 3BE8 NL4 (Fabrichny, Leone, Sulzenbacher, Comoletti, Miller, Taylor, Bourne, Marchot, 2007)
  • 2VH8 Nrxβ1-NL4 complex (id.)
  • 2WQZ Nrxβ1-NL4 complex, aternative refinement (replaces 2VH8) 2009
  • 2XB6 Revisited Nrxβ1-NL4 complex (Leone, Comoletti, Ferracci, Conrod, Taylor, Bourne, Marchot, 2010)
  • 4AEI Fab4C1 bound with scorpion toxin AahII (Fabrichny, Mondielli, Conrod, Martin-Eauclaire, Bourne, Marchot, 2011)
  • 4AEH Fab9C2 in the absence of a bound scorpion toxin AahI (id)
  • 1G8I Human frequenin (NCS-1) (Bourne, Dannenberg, Pollmann, Marchot, Pongs, 2000)
  • 1UKC Aspergillus niger EstA (Bourne, Hasper, Chahinian, Juin, de Graff, Marchot, 2003)

Revues de presse

Pour “Bourne et al., Structure (Camb) 2004” :

“Defining substrate characteristics from 3D structure : perspective on EstA structure” by Schrag JD & Cygler M, Structure (Camb) 12, 521-522.

Pour « Bourne et al., PNAS 2004” :

“Enzyme manufactures its own inhibitor” PNAS News Archive [Feb 2004]

“Sharpless clicks at Informex 2004” Chem. Eng. News 82, 63-65 [Feb 2004]

“Clicking on to the chemistry of Alzheimer’s” Chem. World 3 [Mar 2004]

“New approach to drug design” UCSD News / Health Sciences [Mar 2004] http://ucsdnews.ucsd.edu/archive/ne…

“Enzyme acetylcholinesterase, new approach to drug design” News-Medical.Net… Medical News [Mar 2004] http://www.news-medical.net/?id=87

“Pharmacologists collaborate on new approach to drug design” MediLexicon/Medical News Headlines [Mar 2004] http://www.pharma-lexicon.com/medic…

“Enzymes are doing it for themselves” Biotechniques Euro-edition [Apr 2004]

Pour “Fabrichny et al., Neuron 2007” :

Preview “A Crystal-Clear Interaction : Relating Neuroligin/Neurexin Complex Structure to Function at the Synapse” by Levinson J.N. & El-Husseini A., Neuron 56 (2007) 937-939

“Snapshot of proteins linked to autism”, Royal Society of Chemistry, UK [Dec 2007] http://www.rsc.org/chemistryworld/N…

“Atomic Structure of Proteins Altered in Autism” Newswise [Dec 2007] http://www.newswise.com/articles/vi…

“Study Details Atomic Structure of Proteins Altered in Autism”, UCSD Medical Center [Dec 2007] http://ucsdnews.ucsd.edu/archive/ne…

« L’autisme : un syndrome complexe approché de très près par les chercheurs de l’Université de la Méditerranée et du CNRS : Des protéines neuronales incriminées dans l’autisme vues en 3D », Communiqué de Presse de l’Université de la Méditerrannée [Dec 2007] http://www.univmed.fr/communication…

« Observation en 3D de protéines neuronales incriminées dans l’autisme », Communiqué de presse du CNRS [Dec 2007] http://www2.cnrs.fr/presse/communiq…

« Observation en 3D de protéines neuronales incriminées dans l’autisme », TV5.org – Infos – Les communiqués de presse [Dec 2007] http://www.tv5.org/TV5Site/info/com…

« Observation en 3D de protéines neuronales incriminées dans l’autisme », News Press Le Monde [Dec 2007] http://www.newsfrance.org/communiqu…

« En direct des labos – Autisme : des protéines neuronales incriminées observées en 3D », BE France 203 – Veille technologique internationale, ADIT – Ministère des Affaires Etrangères et Européennes [Jan 2008] http://www.bulletins-electroniques….

“Live from the Labs – 3D Observation of Neuroligins Involved in Autism”, BE France 203 – Veille technologique internationale, ADIT – Ministère des Affaires Etrangères et Européennes [Jan 2008] http://www.bulletins-electroniques….

« Des protéines neuronales incriminées dans l’autisme observées en trois dimensions », Centre de Ressources Autisme Rhône-Alpes, Revue de presse n°22 : 16/12/07 – 31/12/07 [Jan 2008] http://www.cra-rhone-alpes.org/spip…

F1000Prime – Article Recommendations [Feb 2008] [http://f1000.com/prime/1100169]

« Analyse en 3D de protéines neuronales incriminées dans l’autisme », La Lettre de l’Université de la Méditerranée, n°125 Février 2008 p.25 http://www.univmed.fr/communication…

« Observation en 3D de protéines neuronales incriminées dans l’autisme », Paris Presse Actualité [Feb 2008] http://www.parispresse.eu/__n87678_…

« Observation en 3D de protéines neuronales incriminées dans l’autisme », Journal du CNRS, n°218 Mars 2008

« Des protéines incriminées dans l’autisme vues en 3D », Neurosciences – Découvertes en rafale sur le cerveau [Mar 2008] http://www2.cnrs.fr/presse/journal/…

« Pierres fondamentales », Revue de l’UNAPEI, Septembre 2008

Pour “Bourne et al., PNAS 2010” :

« Comment agissent certaines toxines accumulées dans les fruits de mer » [Mar 2010] Communiqué de presse du CNRS http://www2.cnrs.fr/presse/communiq…

« Comment agissent certaines toxines accumulées dans les fruits de mer » [Mar 2010] Communiqué de presse du CEA – Sciences du vivant http://www-dsv.cea.fr/la-dsv/toute-…]

”The mode of action of certain toxins that accumulate in seafood” [Mar 2010] Communiqué de presse du CNRS page internationale http://www2.cnrs.fr/en/1709.htm

“Comment des coquillages deviennent toxiques” [Mar 2010] Ma Planète [http://ma-planete.com/blog/view/id_…]

Pour “Bourne et al., Structure 2015” :

Preview “From Shellfish Poisoning to Neuroscience” by Shahsavar A and Balle T, Structure 23, 979-980 [https://www.sciencedirect.com/scien…].

Vulgarisation scientifique

Euromédecine 1987, Montpellier: animation d’un stand et conception et distribution d’une brochure “L’information et la vie – Identification et purification d’une toxine de venin animal”.

Liens d’intérêt

Base de données ESTHER : http://bioweb.supagro.inra.fr/ESTHE…

Société Française pour l’Etude des Toxines : http://sfet.asso.fr/

International Society on Toxinology : http://www.toxinology.org/

Society for Neurosciences : http://www.sfn.org/

Société des Neurosciences : https://www.neurosciences.asso.fr/

International Society for Neurochemistry: https://www.neurochemistry.org/

XVth International Symposium on Cholinergic Mechanisms, Marseille, oct 2016 : http://iscm.sciencesconf.org/?lang=fr

European Venom Network (EUVEN): https://euven-network.eu/

RCSB PDB-101 Molecule of the Month: Acetylcholinesterase: https://pdb101.rcsb.org/motm/54

RCSB PDB-101 Molecule of the Month: Acetylcholine Receptor: https://pdb101.rcsb.org/motm/71

RCSB PDB-101 Molecule of the Month: Click Chemistry: https://pdb101.rcsb.org/motm/276

RCSB PDB-101 Molecular Landscapes: Excitatory and Inhibitory Synapses: https://pdb101.rcsb.org/sci-art/goodsell-gallery/excitatory-and-inhibitory-synapses

Figures de couverture

Ouvrage Structure and Function of Cholinesterases and Related Proteins (Doctor BP, Taylor P, Quinn DM, Rotundo RL, & Gentry MK, eds) Plenum Publishing Corp, NY, 1998 (630 pages) (ISBN : 0-306-46050-5).

Ouvrage électronique (e-book) Toxines et fonctions cholinergiques neuronales et non neuronales (Benoit E, Goudey-Perrière F, Marchot P, Servent D, eds) Coll. Rencontres en Toxinologie, Publications de la SFET, Châtenay-Malabry, 2008 (160 pages) (ISSN : 1760-6004).

Journal J. Am. Chem. Soc. Vol. 132, Iss. 51, December 29, 2010

Special Issue on Cholinergic Mechanisms (Silman I, Guest Ed ; Marchot P, Prado MAM, Assoc Guest Eds), J. Neurochem. Wiley 2017 vol 142 – Suppl 2, pp 1-226 (ISSN : 1471-4159).

Publications

2022

2022
Patient-derived antibodies reveal the subcellular distribution and heterogeneous interactome of LGI1

Jorge Ramirez-Franco, Kévin Debreux, Johanna Extremet, Yves Maulet, Maya Belghazi, Claude Villard, Marion Sangiardi, Fahamoe Youssouf, Lara El Far, Christian Lévêque, Claire Debarnot, P. Marchot, Sofija Paneva, Dominique Debanne, Michael Russier, Michael Seagar, Sarosh Irani, Oussama El Far

Brain - A Journal of Neurology awac218 (2022)10.1093/brain/awac218

2022

2021

2021
Comparative mapping of selected structural determinants on the extracellular domains of cholinesterase-like cell-adhesion molecules.

Davide Comoletti, Laura Trobiani, Arnaud Chatonnet, Yves Bourne, P. Marchot

Neuropharmacology 184:108381 (2021)10.1016/j.neuropharm.2020.108381

2020

2020
The neuroligins and the synaptic pathway in Autism Spectrum Disorder.

Laura Trobiani, Maria Meringolo, Tamara Diamanti, Yves Bourne, P. Marchot, Giuseppina Martella, Luciana Dini, Antonio Pisani, Antonella de Jaco, Paola Bonsi

Neuroscience and Biobehavioral Reviews 119:37-51 (2020)10.1016/j.neubiorev.2020.09.017

2020
The Ig-like domain of Punctin/MADD-4 is the primary determinant for interaction with the ectodomain of neuroligin NLG-1

Semeli Platsaki, Xin Zhou, Bérangère Pinan-Lucarré, Vincent Delauzun, Haijun Tu, Pascal Mansuelle, Patrick Fourquet, Yves Bourne, Jean-Louis Bessereau, P. Marchot

Journal of Biological Chemistry 16267-16279. (2020)10.1074/jbc.RA120.014591

2019

2019
An evolutionary perspective on the first disulfide bond in members of the cholinesterase-carboxylesterase (COesterase) family: Possible outcomes for cholinesterase expression in prokaryotes

Arnaud Chatonnet, Xavier Brazzolotto, Thierry Hotelier, Nicolas Lenfant, P. Marchot, Yves Bourne

Chemico-Biological Interactions 308:179-184 (2019)10.1016/j.cbi.2019.05.016

2018

2017

2017
The three-finger toxin fold: a multifunctional structural scaffold able to modulate cholinergic functions

Pascal Kessler, P. Marchot, Marcela Silva, Denis Servent

Journal of Neurochemistry 142:7-18 (2017)10.1111/jnc.13975

2017
Preface: Cholinergic Mechanisms

Marco Prado, P. Marchot, Israel Silman, Marco A.M. Prado

Journal of Neurochemistry 142:3-6 (2017)10.1111/jnc.14027

2017
Cyclic imine toxins from dinoflagellates: a growing family of potent antagonists of the nicotinic acetylcholine receptors

Jordi Molgó, P. Marchot, Rómulo Aráoz, Evelyne Benoit, Bogdan I Iorga, Armen Zakarian, Palmer Taylor, Yves Bourne, Denis Servent

Journal of Neurochemistry 142:41-51 (2017)10.1111/jnc.13995

2017
Natural genomic amplification of cholinesterase genes in animals

Arnaud Chatonnet, Nicolas Lenfant, P. Marchot, Murray E. Selkirk

Journal of Neurochemistry 142:73-81 (2017)10.1111/jnc.13990

2016

2016
Relationships of human alpha/beta hydrolase fold proteins and other organophosphate-interacting proteins

Nicolas Lenfant, Yves Bourne, P. Marchot, Arnaud Chatonnet

Chemico-Biological Interactions 259:343-351 (2016)10.1016/j.cbi.2016.04.027

2016
Steric and Dynamic Parameters Influencing In Situ Cycloadditions to Form Triazole Inhibitors with Crystalline Acetylcholinesterase

Yves Bourne, K. Barry Sharpless, Palmer Taylor, P. Marchot

Journal of the American Chemical Society 138:1611-1621 (2016)10.1021/jacs.5b11384

2015

2015
Marine Macrocyclic Imines, Pinnatoxins A and G: Structural Determinants and Functional Properties to Distinguish Neuronal α7 from Muscle α12βγδ nAChRs.

Yves Bourne, Gerlind Sulzenbacher, Zoran Radić, Rómulo Aráoz, Morgane Reynaud, Evelyne Benoit, Armen Zakarian, Denis Servent, Jordi Molgó, Palmer Taylor, P. Marchot

Structure (London, England : 1993) 23:1106-15 (2015)10.1016/j.str.2015.04.009

2014

2014
Editorial : Special Issue on "freshwater and marine toxins".

Evelyne Benoit, César Mattei, Julien Barbier, P. Marchot, Jordi Molgó, Denis Servent

Toxicon 91:1-4 (2014)10.1016/j.toxicon.2014.11.217

2014
The neuroligins and their neurexin ligands: from structure to function at the synapse

Yves Bourne, P. Marchot

Journal of Molecular Neuroscience 53:387-396 (2014)10.1007/s12031-014-0234-6

2014
Tracking the origin and divergence of cholinesterases and neuroligins: the evolution of synaptic proteins

Nicolas Lenfant, Thierry Hotelier, Yves Bourne, P. Marchot, Arnaud Chatonnet

Journal of Molecular Neuroscience 53:362-369 (2014)10.1007/s12031-013-0194-2

2013

2013
Editorial : Special issue on "toxins: from threats to benefits".

Marie-France Martin-Eauclaire, Evelyne Benoit, P. Marchot, Julien Barbier, Jordi Molgó, Denis Servent

Toxicon 75:1-2 (2013)10.1016/j.toxicon.2013.08.001

2013
Molecular Characterization of Monoclonal Antibodies that Inhibit Acetylcholinesterase by Targeting the Peripheral Site and Backdoor Region

Yves Bourne, Ludovic Renault, Sosthène Essono, Grégoire Mondielli, Patricia Lamourette, Didier Boquet, Jacques Grassi, P. Marchot

PLoS ONE 8:e77226 (2013)10.1371/journal.pone.0077226

2013
ESTHER, the database of the α/β-hydrolase fold superfamily of proteins: tools to explore diversity of functions

Nicolas Lenfant, Thierry Hotelier, Eric Velluet, Yves Bourne, P. Marchot, Arnaud Chatonnet

Nucleic Acids Research 41:423-429 (2013)10.1093/nar/gks1154

2013
Proteins with an alpha/beta hydrolase fold: Relationships between subfamilies in an ever-growing superfamily.

Nicolas Lenfant, Thierry Hotelier, Yves Bourne, P. Marchot, Arnaud Chatonnet

Chemico-Biological Interactions 203:266-268 (2013)10.1016/j.cbi.2012.09.003

2012

2012
Structural Insights into Antibody Sequestering and Neutralizing of Na+ Channel α-Type Modulator from Old World Scorpion Venom.

Igor P Fabrichny, Grégoire Mondielli, Sandrine Conrod, Marie-France Martin-Eauclaire, Yves Bourne, P. Marchot

Journal of Biological Chemistry 287:14136-48 (2012)10.1074/jbc.M111.315382

2010

2010
Conformational remodeling of femtomolar inhibitor-acetylcholinesterase complexes in the crystalline state.

Yves Bourne, Zoran Radić, Palmer Taylor, P. Marchot

Journal of the American Chemical Society 132:18292-300 (2010)10.1021/ja106820e

2010
Structural insights into the exquisite selectivity of neurexin/neuroligin synaptic interactions.

Philippe Leone, Davide Comoletti, Géraldine Ferracci, Sandrine Conrod, Simon U Garcia, Palmer Taylor, Yves Bourne, P. Marchot

EMBO Journal 29:2461-71 (2010)10.1038/emboj.2010.123

2010
Structural determinants in phycotoxins and AChBP conferring high affinity binding and nicotinic AChR antagonism

Yves Bourne, Zoran Radić, Rómulo Aráoz, Todd Talley, Evelyne Benoit, Denis Servent, Palmer Taylor, Jordi Molgó, Pascale Marchot

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 107:6076-6081 (2010)10.1073/pnas.0912372107

2010
Structural determinants in phycotoxins and AChBP conferring high affinity binding and nicotinic AChR antagonism.

Yves Bourne, Zoran Radic, Rómulo Aráoz, Todd T Talley, Evelyne Benoit, Denis Servent, Palmer Taylor, Jordi Molgó, P. Marchot

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America epub ahead of print (2010)10.1073/pnas.0912372107

2010
Structure-function relationships of the alpha/beta-hydrolase fold domain of neuroligin: A comparison with acetylcholinesterase.

Philippe Leone, Davide Comoletti, Palmer Taylor, Yves Bourne, P. Marchot

Chem Biol Interact epub ahead of print (2010)10.1016/j.cbi.2010.01.030

2010
Insecticide resistance through mutations in cholinesterases or carboxylesterases : data mining in the ESTHER database

Thierry Hotelier, Vincent Negre, P. Marchot, Arnaud Chatonnet

Journal of Pesticide Science 35:315-320 (2010)10.1584/jpestics.R10-10

2009

2009
Structural determinants for interaction of partial agonists with acetylcholine binding protein and neuronal α7 nicotinic acetylcholine receptor

Ryan Hibbs, Gerlind Sulzenbacher, Jianxin Shi, Todd Talley, Sandrine Conrod, William Kem, Palmer Taylor, P. Marchot, Yves Bourne

EMBO Journal 28:3040-3051 (2009)10.1038/emboj.2009.227

2007

2007
Structural Analysis of the Synaptic Protein Neuroligin and Its β-Neurexin Complex: Determinants for Folding and Cell Adhesion

Igor Fabrichny, Philippe Leone, Gerlind Sulzenbacher, Davide Comoletti, Meghan Miller, Palmer Taylor, Yves Bourne, P. Marchot

Neuron 56:979-991 (2007)10.1016/j.neuron.2007.11.013

2006

2006
Substrate and product trafficking through the active center gorge of acetylcholinesterase analyzed by crystallography and equilibrium binding.

Yves Bourne, Zoran Radic, Gerlind Sulzenbacher, Esther Kim, Palmer Taylor, P. Marchot

Journal of Biological Chemistry 281:29256-67 (2006)10.1074/jbc.M603018200

2006
Structural comparison of three crystalline complexes of a peptidic toxin with a synaptic acetylcholine recognition protein.

Yves Bourne, Scott B Hansen, Gerlind Sulzenbacher, Todd T Talley, Tom Huxford, Palmer Taylor, P. Marchot

Journal of Molecular Neuroscience 30:103-4 (2006)

2006
Structural characterization of agonist and antagonist-bound acetylcholine-binding protein from Aplysia californica.

Scott B Hansen, Gerlind Sulzenbacher, Tom Huxford, P. Marchot, Yves Bourne, Palmer Taylor

Journal of Molecular Neuroscience 30:101-2 (2006)

2005

2005
A. niger protein “EstA”, perhaps a new electrotactin, defines a new class of fungal esterases within the α/β hydrolase fold superfamily

Yves Bourne, Alinda Hasper, Henri Chahinian, Ludovic Renault, Marianick Juin, Leo de Graaff, P. Marchot

Chemico-Biological Interactions 157-158:395-396 (2005)10.1016/j.cbi.2005.10.072

2005
Structural insights into AChE inhibition by monoclonal antibodies

Ludovic Renault, Sosthène Essono, Marianick Juin, Didier Boquet, Jacques Grassi, Yves Bourne, P. Marchot

Chemico-Biological Interactions 157-158:397-400 (2005)10.1016/j.cbi.2005.10.073

2005
Expression of the standard scorpion alpha-toxin AaH II and AaH II mutants leading to the identification of some key bioactive elements

C. Legros, B. Ceard, H. Vacher, P. Marchot, Bougis P. E., Martin-Eauclaire M. F.

BBA - Biochimica et Biophysica Acta 1723:91 99 (2005)

2005
New friendly tools for users of ESTHER, the database of the alpha/beta-hydrolase fold superfamily of proteins,

L. Renault, V. Negre, T. Hotelier, Xavier Cousin, P. Marchot, Arnaud Chatonnet

Chemico-Biological Interactions 157-158:339-43. (2005)

2005
Crystal structure of a Cbtx-AChBP complex reveals essential interactions between snake alpha-neurotoxins and nicotinic receptors,

Yves Bourne, T. T. Talley, Hansen S. B., P. Taylor, P. Marchot

EMBO Reports 24:1512-1522 (2005)

2005
Structures of Aplysia AChBP complexes with nicotinic agonists and antagonists reveal distinctive binding interfaces and conformations

Hansen S. B., G. Sulzenbacher, T. Huxford, P. Marchot, P. Taylor, Yves Bourne

EMBO Reports 24:3635-46 (2005)

2005
Structures of Aplysia AChBP complexes with nicotinic agonists and antagonists reveal distinctive binding interfaces and conformations

Scott B Hansen, Gerlind Sulzenbacher, Tom Huxford, P. Marchot, Palmer Taylor, Yves Bourne

EMBO Journal 24:3635-3646 (2005)10.1038/sj.emboj.7600828

2005
Structural insights into conformational flexibility at the peripheral site and within the active center gorge of AChE, Chem Biol Interact. 157-158, 159-65.

Yves Bourne, Z. Radic, Kolb H. C., Sharpless K. B., P. Taylor, P. Marchot

Chemico-Biological Interactions 157-158:159-65. (2005)

2004

2004
Aspergillus niger Protein EstA Defines a New Class of Fungal Esterases within the α/β Hydrolase Fold Superfamily of Proteins

Yves Bourne, Alinda A Hasper, Henri Chahinian, Marianick Juin, Leo H de Graaff, P. Marchot

Structure 12:677-687 (2004)10.1016/j.str.2004.03.005

2004
Freeze-frame inhibitor captures acetylcholinesterase in a unique conformation

Y. Bourne, H. Kolb, Z. Radic, K. Sharpless, P. Taylor, P. Marchot

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 101:1449-1454 (2004)10.1073/pnas.0308206100

2004
ESTHER, the database of the alpha/beta-hydrolase fold superfamily of proteins

Thierry Hotelier, Ludovic Renault, Xavier Cousin, Vincent Negre, P. Marchot, Arnaud Chatonnet

Nucleic Acids Research 32:D145-D147 (2004)10.1093/nar/gkh141

2003

2003
Structural insights into ligand interactions at the acetylcholinesterase peripheral anionic site

Yves Bourne, Palmer Taylor, Zoran Radic, P. Marchot

EMBO Journal 22:1-12 (2003)10.1093/emboj/cdg005

2002

2002
Use of a purified and functional recombinant calcium-channel β4 subunit in surface-plasmon resonance studies

Sandrine Geib, Guillaume Sandoz, Kamel Mabrouk, Alessandra Matavel, P. Marchot, Toshinori Hoshi, Michel Villaz, Michel Ronjat, Raymond Miquelis, Christian Lévêque, Michel de Waard

Biochemical Journal 364:285-292 (2002)10.1042/bj3640285

2002
Mechanism of Acetylcholinesterase Inhibition by Fasciculin: A 5-ns Molecular Dynamics Simulation

Kaihsu Tai, Tongye Shen, Richard Henchman, Yves Bourne, P. Marchot, J. Andrew Mccammon

Journal of the American Chemical Society 124:6153-6161 (2002)10.1021/ja017310h

2000

2000
On the kaliotoxin and dendrotoxin binding sites on rat brain synaptosomes

N Tricaud, P. Marchot, M.F Martin-Eauclaire

Toxicon 38:1749-1758 (2000)10.1016/s0041-0101(00)00104-5

2000
Immunocytochemical Localization and Crystal Structure of Human Frequenin (Neuronal Calcium Sensor 1)

Yves Bourne, Jens Dannenberg, Verena Pollmann, P. Marchot, Olaf Pongs

Journal of Biological Chemistry 276:11949-11955 (2000)10.1074/jbc.m009373200

1999

1999
Conformational Flexibility of the Acetylcholinesterase Tetramer Suggested by X-ray Crystallography*

Yves Bourne, Jacques Grassi, Pierre E Bougis, P. Marchot

Journal of Biological Chemistry 274:30370-30376 (1999)

1999
Electron paramagnetic resonance reveals altered topography of the active center gorge of acetylcholinesterase after binding of fasciculin to the peripheral site

Marjeta Šentjurc, Slavko Pečar, Jure Stojan, P. Marchot, Zoran Radić, Zoran Grubič

Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 1430:349-358 (1999)10.1016/s0167-4838(99)00018-7

1999
Crystal Structure of Mouse Acetylcholinesterase

Yves Bourne, Palmer Taylor, Pierre E Bougis, P. Marchot

Journal of Biological Chemistry 274:2963-2970 (1999)10.1074/jbc.274.5.2963

1999
L’interaction fasciculine-acétylcholinestérase

P. Marchot

Journal de la Société de Biologie 193:505-508 (1999)10.1051/jbio/1999193060505

1998

1998
Inhibition of mouse acetylcholinesterase by fasciculin: Crystal structure of the complex and mutagenesis of fasciculin

P. Marchot, Yves Bourne, Claudine Prowse, Pierre Bougis, Palmer Taylor

Toxicon 36:1613-1622 (1998)10.1016/s0041-0101(98)00154-8

1998
Toxins selective for subunit interfaces as probes of nicotinic acetylcholine receptor structure

Palmer Taylor, Hitoshi Osaka, Brian Molles, Naoya Sugiyama, P. Marchot, Elizabeth Ackermann, Siobhan Malany, Joseph Mcardle, Steven Sine, Igor Tsigelny

Journal of Physiology - Paris 92:79-83 (1998)10.1016/S0928-4257(98)80142-3

1998
Residues at the Subunit Interfaces of the Nicotinic Acetylcholine Receptor That Contribute to α-Conotoxin M1 Binding

Naoya Sugiyama, P. Marchot, Chiaki Kawanishi, Hitoshi Osaka, Brian Molles, Steven Sine, Palmer Taylor

Molecular Pharmacology 53:787-794 (1998)10.1124/mol.53.4.787

1997

1997
Expression and Activity of Mutants of Fasciculin, a Peptidic Acetylcholinesterase Inhibitor from Mamba Venom*

P. Marchot, Claudine N Prowse, Joan Kanter, Shelley Camp, Elizabeth J Ackermann, Zoran Radić, Pierre E Bougis, Palmer Taylor

Journal of Biological Chemistry 272:3502-3510 (1997)

1996

1996
Soluble monomeric acetylcholinesterase from mouse: Expression, purification, and crystallization in complex with fasciculin

P. Marchot, Raimond B.G. Ravelli, Mia Raves, Yves Bourne, Daniel Vellom, Joan Kanter, Shelley Camp, Joel Sussman, Palmer Taylor

Protein Science 5:672-679 (1996)10.1002/pro.5560050411

1996
Structure of fasciculin 2 from green mamba snake venom: evidence for unusual loop flexibility

Marie-Hélène Le Du, P. Marchot, D. Housset, P. Bougis, J. Navaza, Juan-Carlos Fontecilla-Camps

Acta crystallographica Section D : Structural biology [1993-...] 52:87-92 (1996)10.1107/S0907444995007517

1995

1995
Structural bases for the specificity of cholinesterase catalysis and inhibition

Palmer Taylor, Zoran Radic, Natilie Hosea, Shelley Camp, P. Marchot, Harvey Berman

Toxicology Letters 82-83:453-458 (1995)10.1016/0378-4274(95)03575-3

1995
1995
Theoretical analysis of the structure of the peptide fasciculin and its docking to acetylcholinesterase

Harald van den Born, Zoran Radić, P. Marchot, Palmer Taylor, Igor Tsigelny

Protein Science 4:703-715 (1995)10.1002/pro.5560040410

1993

1993
Binding of 125I-fasciculin to rat brain acetylcholinesterase. The complex still binds diisopropyl fluorophosphate

P. Marchot, Akila Khelif, Yong-Hua Ji, Pascal Mansuelle, Pierre E. Bougis

Journal of Biological Chemistry 268:12458-12467 (1993)

1992

1992
1.9 A resolution structure of fasciculin 1, an anti-acetylcholinesterase toxin from green mamba snake venom

Marie-Hélène Le Du, P. Marchot, Pierre E Bougis, Juan-Carlos Fontecilla-Camps

Journal of Biological Chemistry 267:22122-22130 (1992)10.2210/pdb1fas/pdb

1990

1990
Neurotoxicité chez la souris de portions riches en cystéines des protéines Tat du virus visna et de VIH-1

I Gourdou, K Mabrouk, G Harkiss, P. Marchot, N Watt, F Hery, R Vigne

Comptes rendus de l’Académie des sciences. Série III, Sciences de la vie 311:149-55 (1990)

1989

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Crystals of fasciculin 2 from green mamba snake venom. Preparation and preliminary x-ray analysis

Marie Hélène Le Du, P. Marchot, Pierre E Bougis, Juan-C Fontecilla-Camps

Journal of Biological Chemistry 264:21401-21402 (1989)10.1016/S0021-9258(19)30094-8

1988

1988
Localization of the toxic site of Naja mossambica cardiotoxins: small synthetic peptides express an in vivo lethality

P. Marchot, P.E. Bougis, B. Ceard, J. van Rietschoten, H. Rochat

Biochemical and Biophysical Research Communications 153:642-647 (1988)10.1016/s0006-291x(88)81143-4

1987

1986