Microscopie électronique à transmission
Ce service de PBSIM permet la caractérisation structurale des systèmes biologiques et des gros assemblages macromoléculaires, en complément de la cristallographie aux rayons X.
Il permet d’accéder aux différentes étapes de la préparation des échantillons biologiques par coloration négative pour augmenter la visibilité des objets de faible contraste, la prise d’images et l’analyse des images obtenues. Cette approche permet de caractériser l’homogénéité structurale d’un échantillon biologique, d’obtenir une structure 3D à basse résolution ou d’identifier des changements conformationnels significatifs suite à la fixation de ligands.
Retrouvez ce service dans ces vidéos: https://www.youtube.com/watch?v=E-5vKfjZoPA&list=PLhk31IqVPY96UXlRAOGLuz_PyGCFnpGDp&index=6 et https://www.youtube.com/watch?v=Q60zzro4tDw&list=PLhk31IqVPY96UXlRAOGLuz_PyGCFnpGDp&index=7
Accessibilité
Académiques et industriels
Coût
A définir en fonction du projet.
Comment faire une demande ?
- Compléter le formulaire
en précisant “Marseille” pour l’item “Electron microscopy” - Contact AFMB : Denis Ptchelkine
Equipement spécifique
- 1 FEI Tecnai G2 spirit 120 kV équipé du mode à faible dose et d’une camera CCD 2k x 2k
Contacter le groupe
Publications citant ce service
- Bebeacua C, Tremblay D, Farenc C, Chapot-Chartier MP, Sadovskaya I, van Heel M, Veesler D, Moineau S, Cambillau C (2013) Structure, adsorption to host, and infection mechanism of virulent lactococcal phage p2. J Virol 87:12302-12.
- Desmyter A, Farenc C, Mahony J, Spinelli S, Bebeacua C, Blangy S, Veesler D, van Sinderen D, Cambillau C (2013) Viral infection modulation and neutralization by camelid nanobodies. Proc Natl Acad Sci U S A 110:E1371-9.
- Sciara G, Bebeacua C, Bron P, Tremblay D, Ortiz-Lombardia M, Lichière J, van Heel M, Campanacci V, Moineau S, Cambillau C (2010) Structure of lactococcal phage p2 baseplate and its mechanism of activation. Proc Natl Acad Sci USA 10:6852-7.
- Bignon C, Li C, Lichière J, Canard B, Coutard B (2013) Improving the soluble expression of recombinant proteins by randomly shuffling 5’ and 3’ coding-sequence ends. Acta Crystallogr D 69, 2580-2.
- Le Breton M, Meyniel-Schicklin L, Deloire A, Coutard B, Canard B, de Lamballerie X, Andre P, Rabourdin-Combe C, Lotteau V, Davoust N (2011) Flavivirus NS3 and NS5 proteins interaction network : a high-throughput yeast two-hybrid screen. BMC Microbiol 11, 234.
